Unterschied zwischen integralen Proteinen und peripheren Proteinen

Integrale Proteine ​​gegen periphere Proteine

Proteine ​​werden als Makromoleküle betrachtet, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Die Polypeptidketten bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur eines Proteins kann durch die Aminosäuresequenz bestimmt werden. Bestimmte Gene kodieren für viele Proteine. Diese Gene bestimmen die Aminosäuresequenz und bestimmen so ihre Primärstruktur. Integrale und periphere Proteine ​​werden aufgrund ihres Auftretens als "Plasmamembranproteine" betrachtet. Diese Proteine ​​sind im Allgemeinen für die Fähigkeit einer Zelle verantwortlich, mit der äußeren Umgebung zu interagieren.

Ganzheitliches Protein

Integrale Proteine ​​werden hauptsächlich entweder vollständig oder teilweise in die Phospholipid-Doppelschicht der Plasmamembran eingetaucht gefunden. Diese Proteine ​​haben sowohl polare als auch unpolare Regionen. Polare Köpfe ragen von der Oberfläche der Doppelschicht hervor, während unpolare Regionen darin eingebettet sind. Normalerweise interagieren nur die unpolaren Regionen mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran, indem sie hydrophobe Bindungen mit den Fettsäureschwänzen der Phospholipide eingehen.

Die integralen Proteine, die die gesamte Membran von der inneren Oberfläche zur äußeren Oberfläche überspannen, werden als Transmembranproteine ​​bezeichnet. In Transmembranproteinen sind beide Enden, die aus der Lipidschicht herausragen, polare oder hydrophile Regionen. Die mittleren Regionen sind unpolar und haben auf ihrer Oberfläche hydrophobe Aminosäuren. Drei Arten von Wechselwirkungen helfen beim Einbetten dieser Proteine ​​in die Lipiddoppelschicht, nämlich ionische Wechselwirkungen mit den Polköpfen von Phospholipidmolekülen, hydrophobe Wechselwirkungen mit den hydrophoben Schwänzen von Phospholipidmolekülen und spezifische Wechselwirkungen mit bestimmten Bereichen von Lipiden, Glykolipiden oder Oligosacchariden.

Peripheres Protein

Periphere Proteine ​​(extrinsische Proteine) befinden sich auf der innersten und äußersten Schicht der Phospholipid-Doppelschicht. Diese Proteine ​​sind lose an die Plasmamembran gebunden, entweder direkt durch Wechselwirkungen mit polaren Köpfen der Phospholipid-Doppelschicht oder indirekt durch Wechselwirkungen mit integralen Proteinen. Diese Proteine ​​machen etwa 20 bis 30% der gesamten Membranproteine ​​aus.

Die meisten peripheren Proteine ​​befinden sich auf der innersten Oberfläche oder der cytoplasmatischen Oberfläche der Membran. Diese Proteine ​​bleiben entweder durch kovalente Bindungen mit Fettketten oder durch ein Oligosaccharid an Phospholipide gebunden.

Was ist der Unterschied zwischen Integralem und Peripheralem Protein??

• Periphere Proteine ​​treten auf der Oberfläche der Plasmamembran auf, während Integralproteine ​​vollständig oder teilweise in die Lipidschicht der Plasmamembran eingetaucht sind.

• Periphere Proteine ​​sind lose an die Lipiddoppelschicht gebunden und interagieren nicht mit dem hydrophoben Kern zwischen zwei Phospholipidschichten. Im Gegensatz dazu sind integrale Proteine ​​fest gebunden und interagieren direkt mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran. Aus diesen Gründen ist eine integrale Proteindissoziation schwieriger als periphere Proteine.

• Mit milden Behandlungen können periphere Proteine ​​aus der Plasmamembran isoliert werden. Für die Isolierung integraler Proteine ​​sind milde Behandlungen jedoch nicht ausreichend. Um die hydrophoben Bindungen aufzubrechen, sind Reinigungsmittel erforderlich. Somit können integrale Proteine ​​aus der Plasmamembran isoliert werden.

• Nach der Isolierung dieser beiden Proteine ​​aus der Plasmamembran können periphere Proteine ​​in neutralen wässrigen Puffern gelöst werden, während integrale Proteine ​​nicht in neutralen wässrigen Puffern oder Aggregaten gelöst werden können.

• Im Gegensatz zu peripheren Proteinen werden Integralproteine ​​beim Lösen mit Lipid assoziiert.

• Beispiele für periphere Proteine ​​sind Spektrin von Erythrozyten, Cytochrom C und ATP-Ase von Mitochondrien und Acetylcholinesterase in Elektroplaxmembranen. Beispiele für integrale Proteine ​​sind membrangebundene Enzyme, Wirkstoff- und Hormonrezeptoren, Antigen und Rhodopsin.

• Integrale Proteine ​​machen etwa 70% aus, während periphere Proteine ​​den verbleibenden Teil der Plasmamembranproteine ​​ausmachen.