Schloss gegen Schlüssel gegen induzierte Passform
Enzyme sind als biologische Katalysatoren bekannt, die in fast jeder zellulären Reaktion in Organismen verwendet werden. Sie können die Geschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen, ohne dass sich das Enzym durch die Reaktion selbst verändert. Aufgrund seiner Wiederverwendbarkeit kann selbst eine kleine Konzentration eines Enzyms sehr effektiv sein. Alle Enzyme sind Proteine und von kugeliger Form. Wie bei allen anderen Katalysatoren verändern diese biologischen Katalysatoren jedoch nicht die Endmenge der Produkte und können keine Reaktionen hervorrufen. Im Gegensatz zu den anderen normalen Katalysatoren katalysieren Enzyme nur eine Art reversibler Reaktion, die sogenannte reaktionsspezifische Reaktion. Da sind die Enzyme Proteine; Sie können in einem bestimmten Temperatur-, Druck- und pH-Bereich arbeiten. Die meisten Enzyme katalysieren Reaktionen, indem sie eine Reihe von "Enzym-Substrat-Komplexen" bilden. In diesen Komplexen bindet das Substrat am engsten an Enzyme, die dem Übergangszustand entsprechen. Dieser Zustand hat die niedrigste Energie; Daher ist es stabiler als der Übergangszustand einer nicht katalysierten Reaktion. Folglich reduziert ein Enzym die Aktivierungsenergie der biologischen Reaktion, die es katalysiert. Zwei Haupttheorien werden verwendet, um zu erklären, wie sich Enzym-Substrat-Komplexe bilden. Sie sind Lock-and-Key-Theorie und Induktionstheorie.
Lock-and-Key-Modell
Enzyme haben eine sehr genaue Form, die eine Spalte oder aktive Tasche einschließt. In dieser Theorie passt das Substrat in eine aktive Stelle wie ein Schlüssel in ein Schloss. Hauptsächlich ionische Bindungen und Wasserstoffbrückenbindungen halten das Substrat in den aktiven Zentren und bilden den Enzym-Substrat-Komplex. Sobald es gebildet ist, katalysiert das Enzym die Reaktion, indem es dabei hilft, das Substrat zu wechseln, indem es entweder getrennt wird oder Teile zusammengekleidet werden. Diese Theorie hängt von dem genauen Kontakt zwischen den aktiven Stellen und dem Substrat ab. Daher ist diese Theorie möglicherweise nicht völlig korrekt, insbesondere wenn die zufällige Bewegung von Substratmolekülen involviert ist.
Induced-Fit-Modell
In dieser Theorie ändert das aktive Zentrum seine Form, um ein Substratmolekül zu umschließen. Das Enzym nimmt nach der Bindung an ein bestimmtes Substrat seine effektivste Form an. Daher wird die Form des Enzyms durch das Substrat beeinflusst wie die Form eines Handschuhs, den die tragende Hand beeinflusst. Dann verzerrt das Enzymmolekül wiederum das Substratmolekül, belastet die Bindungen und macht das Substrat weniger stabil, wodurch die Aktivierungsenergie der Reaktion verringert wird. Da die Aktivierungsenergie niedrig ist, erfolgt die Reaktion mit einer hohen Geschwindigkeit zum Bilden der Produkte. Nachdem die Produkte freigesetzt sind, kehrt die Aktivierungsstelle des Enzyms in seine ursprüngliche Form zurück und bindet das nächste Substratmolekül.
Was ist der Unterschied zwischen Lock-and-Key und Induced-Fit??
• Die Induced-Fit-Theorie ist eine modifizierte Version der Schlüssel- und Schlüsseltheorie.
• Im Gegensatz zur Lock-and-Key-Theorie hängt die Theorie der induzierten Anpassung nicht von dem genauen Kontakt zwischen der aktiven Stelle und dem Substrat ab.
• In der Induced-Fit-Theorie wird die Enzymform durch das Substrat beeinflusst, während in der Lock-and-Key-Theorie die Substratform durch das Enzym beeinflusst wird.
• In der Lock-and-Key-Theorie haben die aktiven Stellen eine genaue Form, wohingegen in der Induced-Fit-Theorie die aktive Stelle anfangs keine genaue Form hat, aber später die Standortform entsprechend dem Substrat geformt wird binden.