Pepsin vs Pepsinogen
Sowohl Pepsin als auch Pepsinogen sind Proteine im Ursprung und werden im Magensaft von Säugetieren gefunden. Da Pepsinogen die Vorstufe von Pepsin ist; Es ist notwendig, Pepsinogen in einer sauren Umgebung zu haben oder zuvor gebildetes Pepsin, um Pepsin im Magen zu erzeugen. Diese beiden Verbindungen sind wichtig, um die ersten Verdauungsschritte des Proteinverdaus durchzuführen. Wenn Pepsinogen, eine gefaltete einzelne Peptidkette, in Pepsin umgewandelt wird, ändern sich die physikalischen und chemischen Eigenschaften des Proteins.
Pepsin
Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, die Proteine während des Verdauungsprozesses hydrolysiert. Um Pepsin aus Pepsinogen zu bilden, ist es notwendig, entweder eine saure Umgebung (pH-Wert) zu haben< ~5) or presence of previously formed pepsin. Pepsin is a proteolytic enzyme that splits protein into proteoses, peptones, and polypeptides. Porcine pepsin A is the most studied and commercially available pepsin, which is isolated from the gastric mucosa of pigs.
Pepsin besteht aus 6 helikalen Abschnitten, und jeder Abschnitt enthält weniger als 10 Aminosäuren. Es hat auch sehr wenige basische Aminosäurereste und 44 saure Reste. Daher ist es bei extrem niedrigem pH-Wert sehr stabil. Abgesehen davon tragen die komplexe Tertiärstruktur und die Wasserstoffbrückenbindungen auch zur Säurestabilität der Struktur bei. Eine Kaskade der Veränderung der Bindungsstruktur in einem Pepsinogenmolekül führt bei der Umgebung mit niedrigem pH-Wert zu Pepsin. Der Konvertierungsprozess umfasst fünf Schritte. Der erste Schritt des Prozesses ist reversibel, während der Rest irreversibel ist. Nach dem zweiten Schritt kann das Protein nicht wieder zu Pepsinogen zurückkehren.
Pepsinogen
Pepsinogen ist ein inaktives Proenzym, das zur Bildung von Pepsin für die Verdauung von Proteinen verwendet wird. Es hat zusätzlich 44 Aminosäuren an seinem N-Terminus, die während der Transformation freigesetzt werden. Es gibt zwei Formen von Pepsinogen: Pepsinogen I und Pepsinogen II, je nach Ort der Sekretion.
Pepsinogen I wird durch Hauptzellen und Pepsinogen II durch Pylorindrüsen sekretiert. Die Sekretion von Pepsinogen wird durch vagale Stimulation, Gastrin und Histamin stimuliert. Pepsinogen I wird hauptsächlich im Körper des Magens gefunden, wo die meiste Säure ausgeschieden wird. Pepsinogen II kommt hauptsächlich im Körper und im Antrum des Magens vor.
Was ist der Unterschied zwischen Pepsin und Pepsinogen??
• Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, während Pepsinogen ein Proenzym ist.
• Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, während Pepsinogen die inaktive Vorstufe von Pepsin ist.
• Im Gegensatz zum Pepsin wird Pepsinogen von Hauptzellen und Pylorendrüsen ausgeschieden.
• Pepsinogen wird durch Salzsäure oder Pepsin in Pepsin umgewandelt.
• Im Gegensatz zum Pepsin wird die Pepsinogensekretion durch vagale Simulation, Gastrin und Histamin stimuliert.
• Pepsinogen ist sowohl in neutralen als auch in alkalischen Lösungen stabil, Pepsin dagegen nicht.
• Im Gegensatz zu Pepsinogen kann Pepsin Proteine hydrolysieren.
• Pepsin kann durch Absenken des pH-Werts des Mediums aktiviert werden, Pepsinogen dagegen nicht.