Unterschied zwischen globularem Protein und faserigen Proteinen
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Globulares Protein gegen fibröse Proteine
Proteine sind die chemischen Nährstoffe, die für den Aufbau verschiedener Körpergewebe sowie für die Reparatur von abgenutzten Zellen benötigt werden. Proteine werden in 3 Hauptgruppen eingeteilt, nämlich globuläre Proteine, faserige Proteine und Membranproteine.
Unterschied in der Struktur
Ein globuläres Protein ist kugelförmig und hat die Eigenschaft, mit Wasser Kolloide zu bilden. Es wird in Wasser gelöst. Globuläre Proteine werden aufgrund ihrer Form auch als Spheroproteine bezeichnet. Faserproteine werden auch als Skleroproteine bezeichnet. Faserproteine sind langgestreckte strangförmige Strukturen und liegen gewöhnlich in Form von Stäben oder Drähten vor. Hämoglobin ist ein Beispiel für globuläres Protein, während Keratin, Kollagen und Elastin alles faserige Proteine sind. Keratin kommt in Haaren, Hörnern, Nägeln, Federn usw. Vor.
Ein wichtiges Unterscheidungsmerkmal ist, dass faserige Proteine in Wasser, schwachen Säuren und schwachen Basen unlöslich sind, jedoch in starken Säuren und Laugen löslich sind, während globuläre Proteine in Wasser, Säuren und Basen löslich sind. Die Peptidketten sind in faserigen Proteinen durch starke intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden, während sie in globulären Proteinen durch schwache intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten werden. Skleroproteine denaturieren nicht so leicht wie globuläre Proteine.
Faserproteine haben primäre und sekundäre Strukturen. Sie bestehen aus einer einzelnen Einheit oder Struktur, die sich mehrmals wiederholt. Faserproteine sind sehr widerstandsfähig gegen die Verdauung durch Enzyme und extrem zugfest. Globuläre Proteine bestehen nicht nur aus primären, sekundären, sondern auch aus tertiären und gelegentlich quaternären Strukturen. Globuläre Proteine bestehen aus geraden Ketten von Sekundärstrukturen, die abrupt Polypeptidketten verbinden und ihre Richtung ändern, während faserige Proteine aus wiederholten Fortsetzungen einer kleinen Einheit bestehen, jedoch mehrfach.
Unterschied in Funktionen
Globuläre Proteine haben mehrere Funktionen, da sie zur Bildung von Enzymen, zellulären Botenstoffen und Aminosäuren verwendet werden. Faserproteine fungieren jedoch nur als Strukturproteine. Globuläre Proteine sind stark verzweigte oder gewundene Strukturen und sind hauptsächlich für den Transport lebenswichtiger Nährstoffe wie Sauerstoff durch Hämoglobin verantwortlich. Globuläre Proteine sind die Hauptquelle für Hämoglobin, Immunglobine, Insulin und Milcheiweiß-Casein. Sie sind auch an der Bildung von Aminosäuren beteiligt, die Grundbausteine aller Proteine sind. Sie werden für die Bildung von chemischen Botenstoffen wie Hormonen im Körper benötigt. Sie sind wesentlich für die Bildung von Transportern anderer Partikel durch die Membran. Myoglobin ist ein weiteres Beispiel für globuläres Protein, das in Muskeln hauptsächlich gefunden wird.
Faserproteine werden für die Bildung von zähen Strukturen wie Bindegewebe, Sehnen und Fasern des Muskels benötigt. Kollagen ist ein Hauptbestandteil unseres Bindegewebes. Fibroin ist ein Faserprotein, das von Seidenraupen und Spinnweben zur Herstellung von Seide verwendet wird. Faserproteine sind für die Erzeugung der Bewegungen der Muskeln und Sehnen an einem Gelenk verantwortlich.
Zusammenfassung:
Faserproteine und globuläre Proteine unterscheiden sich in Größe, Form, Löslichkeit, Aussehen und Funktion. Faserproteine bestehen aus der Wiederholung einer einzelnen Einheit, um Ketten zu bilden, die als Bindegewebe wirken und Kraft und Gelenkbeweglichkeit verleihen. Globuläre Proteine sind kugelförmig und bestehen aus langen Ketten mit zahlreichen Verzweigungen und Abzweigen, die sie als Transportproteine eignen. Beispiele faseriger Proteine sind Kollagen, Elastin, Keratin, Seide usw. Beispiele für globuläres Protein sind Myoglobin, Hämoglobin, Casein, Insulin usw.
