Unterschied zwischen Alpha und Beta-Amylase

Hauptunterschied - Alpha vs Beta Amylase

Die Wirkung des Amylaseenzyms kann Stärke in Zuckereinheiten hydrolysieren. Amylase kommt natürlicherweise im Speichel und Pankreas von Menschen und einigen anderen Säugetieren vor und leitet dort den biochemischen Prozess der Nahrungsbolusverdauung ein. Während der oralen Verdauung geben Stärkefutter (Reis, Brot, Yamswurzeln und Kartoffeln) einen etwas süßen Geschmack, da Speichelamylase einen Teil ihrer Stärke in Zucker abbaut. Amylase wurde erstmals 1833 von Anselme Payen entdeckt und isoliert. Amylase-Enzyme werden spezifisch durch verschiedene griechische Buchstaben benannt, einschließlich Alpha (α) -Amylase, Beta (β) -Amylase und Gamma (γ) -Amylase. Alle diese Enzyme sind Glycosidhydrolasen und wirken auf α-1,4-glycosidische Bindungen. Alpha (α) -Amylase wird als ein Hauptverdauungsenzym angesehen, während Beta (β) -Amylase als Hauptenzym angesehen wird, das an der Keimung des Samens und der Fruchtreifung beteiligt ist. Im Vergleich zu Beta (β) -Amylase und Gamma (γ) -Amylase sind die α-Amylasen (EC 3.2.1.1) jedoch Calcium-Metalloenzyme und können ohne Calcium nicht funktionieren. Dies ist das Hauptunterschied zwischen Alpha und Beta-Amylase. Sowohl Alpha- als auch Beta-Amylasen werden jedoch kommerziell in Fermentationsprozessen verwendet, wie zum Beispiel beim Bierbrauen und aus Zucker, der aus Stärken gewonnen wird. In diesem Artikel wollen wir noch näher auf die Unterschiede zwischen Alpha und Beta-Amylase eingehen.

Dieser Artikel behandelt,

1. Was ist Alpha-Amylase? - Definition, Funktionen, Eigenschaften und Merkmale 

2. Was ist Beta-Amylase? - Definition, Funktionen, Eigenschaften und Merkmale 

3. Was ist der Unterschied zwischen Alpha- und Beta-Amylase? - Vergleich der körperlichen und funktionalen Eigenschaften

Was ist Alpha-Amylase?

Alpha-Amylase gilt als wichtigstes Verdauungsenzym im Verdauungstrakt von Säugetieren. Die humanen Speichel- und Pankreasamylasen sind α-Amylasen und Pflanzen, Pilze (Ascomycetes und Basidiomyceten) und Bakterien (Bazillus) kann auch α-Amylasen produzieren.

Der optimale pH-Wert der Alpha-Amylase liegt bei 6,7 bis 7,0. Calcium ist für die Funktion von α-Amylasen unerlässlich. daher ist es als Calciummetalloenzym bekannt. Alpha-Amylase kann langkettige Kohlenhydrate wie Stärke-Amylose in Maltotriose und Maltose oder Amylopektin in Maltose, Glucose und Dextrin abbauen.

Banddiagramm der humanen Speichel-alpha-Amylase

Was ist Beta-Amylase?

Beta-Amylase wird hauptsächlich von Bakterien, Pilzen und Pflanzen produziert und katalysiert den enzymatischen Abbau der zweiten α-1,4-glycosidischen Bindung nicht reduzierender Zucker, wodurch gleichzeitig Maltose abgebaut wird. β-Amylase zerlegt Stärke in Maltose, wodurch der süße Geschmack reifer Früchte entsteht. Der optimale pH-Wert für die Funktion von β-Amylase beträgt 4,0 bis 5,0. Tiere produzieren keine β-Amylase.  

Banddiagramm der Beta-Amylase der Gerste

Unterschied zwischen Alpha und Beta-Amylase

Alpha- und Beta-Amylase weisen signifikant unterschiedliche physikalische und funktionelle Eigenschaften auf. Diese können in folgende Untergruppen eingeteilt werden,

Alternative Namen

Alpha-Amylase: 1,4-α-D-Glucanglucanohydrolase und Glycogenase sind alternative Namen für α-Amylase.

Beta-Amylase:1,4-α-D-Glucan-Maltohydrolase, Glycogenase und Saccharogen-Amylase sind alternative Namen für β-Amylase.

EC-Nummer

Alpha-Amylase: EG 3.2.1.1

Beta-Amylase: EG 3.2.1.2

Produktion

Alpha-Amylase: Das Verdauungssystem von Säugetieren kann α-Amylase synthetisieren; daher sind humane Speichel- und Pankreasamylasen α-Amylasen. Darüber hinaus ist α-Amylasen können von Pflanzen, Pilzen (Ascomyceten und Basidiomyceten) und Bakterien (Bacillus) produziert werden.

Beta-Amylase: β-Amylase wird von Bakterien, Pilzen und Pflanzen produziert. Gewebe oder Zellen von Tieren können keine β-Amylase produzieren, obwohl sie in Mikroorganismen im Verdauungstrakt vorhanden sein können.

Rolle von Kalzium

Alpha-Amylase: Calcium ist für das Funktionieren von α-Amylasen essentiell und daher als Calciummetalloenzym bekannt.

Beta-Amylase: Calcium ist für die Funktion von β-Amylasen nicht erforderlich.

Optimaler pH-Wert

Alpha-Amylase: Der optimale pH-Wert für die β-Amylase beträgt 6,7 bis 7,0

Beta-Amylase: Der optimale pH-Wert für β-Amylase beträgt 4,0 bis 5,0

Hauptfunktion

Alpha-Amylase: α-Amylase ist hauptsächlich am Nahrungsverdauungsprozess beteiligt.

Beta-Amylase: β-Amylase ist hauptsächlich an der Fruchtreifung und Samenkeimung beteiligt.

Stellvertretende Site

Alpha-Amylase: α-Amylase kann überall auf dem Substrat wirken.

Beta-Amylase: β-Amylase kann vom nicht reduzierenden Ende aus wirken und katalysiert die Hydrolyse der zweiten glycosidischen α-1,4-Bindung

Hauptergebnisse der enzymatischen Reaktionen

Alpha Amylase: Langkettige Kohlenhydrate (Amylose- und Amylopektin-Stränge) können durch α-Amylase abgebaut werden und ergeben Maltotriose und Maltose aus Amylose oder Maltose, Glucose und Dextrin aus Amylopektin

Beta-Amylase: Während des Fruchtreifungsprozesses wird Stärke durch β-Amylase in Maltose zerlegt, wodurch der süße Geschmack reifer Früchte entsteht.

Reaktionsrate

Alpha-Amylase: α-Amylase neigt dazu, schneller als β-Amylase zu wirken.

Beta-Amylase: β-Amylase neigt dazu, langsamer als α-Amylase zu wirken.

Physikalische und chemische Eigenschaften

Alpha Amylase: α-Amylase ist unempfindlich gegen hohe Temperaturen und Schwermetallionen und wird bei niedrigem pH-Wert inaktiviert.

Beta-Amylase: β-Amylase ist empfindlich gegen hohe Temperaturen und Schwermetallionen und ist bei niedrigem pH-Wert stabil.

Zusammenfassend ist Amylase ein Enzym, das Stärke zu kleineren Molekülen hydrolysieren kann. Α-Amylase erfordert jedoch Ca²⁺ für Aktivität und Ausbeute Glucose, Maltotriose und Maltose als Endprodukte. Im Gegensatz dazu benötigt β-Amylase kein Ca²⁺ und hydrolysiert lösliche Stärke oder Amylose, wobei nur Maltose als Endprodukt erhalten wird.

Verweise

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Bildhöflichkeit:

"Speichel alpha-Amylase 1SMD" - Vom PDB-Eintrag 1SMD - Eigene Arbeit (Public Domain) über Commons Wikimedia

„2xfr b amylase“ Von A2-33 - Eigene Arbeit (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia