Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta-Faltenblatt

Hauptunterschied - Alpha-Helix und Beta-Faltblatt

Alpha-Helix- und Beta-Platten sind zwei verschiedene Sekundärstrukturen von Protein. Alpha-Helix ist eine Rechtshänder- oder Spiralkonformation von Polypeptidketten. In der Alpha-Helix gibt jede N-H-Gerüstgruppe eine Wasserstoffbrücke an die C = O-Gerüstgruppe ab, die zuvor in vier Resten angeordnet ist. Hier treten Wasserstoffbrücken innerhalb einer Polypeptidkette auf, um eine helikale Struktur zu erzeugen. Beta-Sheets bestehen aus Beta-Strängen, die seitlich durch mindestens zwei oder drei Hauptketten-Wasserstoffbrücken verbunden sind. Sie bilden ein im Allgemeinen verdrehtes, gefaltetes Blatt. Im Gegensatz zur Alpha-Helix, Wasserstoffbrückenbindungen in Beta-Blättern bilden zwischen N-H-Gruppen im Grundgerüst eines Strangs und C = O-Gruppen im Grundgerüst der benachbarten Stränge. Dies ist das Hauptunterschied zwischen Alpha Helix und Beta-Faltblatt.

Was ist eine Alpha-Helix?

Proteine ​​bestehen aus Polypeptidketten und werden je nach Form der Faltung der Polypeptidkette in verschiedene Kategorien unterteilt, z. B. primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre. α-Helices und Beta-Faltblätter sind die zwei am häufigsten anzutreffenden Sekundärstrukturen einer Polypeptidkette.

Die alpha-helikale Struktur von Proteinen bildet sich durch Wasserstoffbrücken zwischen ihren Amid- und Carbonylgruppen. Dies ist eine rechtsgängige Spule, die typischerweise 4 bis 40 Aminosäurereste in der Polypeptidkette enthält. Die folgende Abbildung zeigt die Struktur der Alpha-Helix.

Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen einer N-H-Gruppe eines Aminorests mit einer C = O-Gruppe einer anderen Aminosäure, die zuvor in 4 Resten angeordnet ist. Diese Wasserstoffbrückenbindungen sind für die Bildung der alpha-Helixstruktur wesentlich, und jede vollständige Drehung der Helix weist 3,6 Aminosäuren auf.

Aminosäuren, deren R-Gruppen zu groß sind (d. H. Tryptophan, Tyrosin) oder zu klein (d. H. Glycin), destabilisieren α-Helices. Prolin destabilisiert auch α-Helices aufgrund seiner unregelmäßigen Geometrie; seine R-Gruppe bindet an den Stickstoff der Amidgruppe und verursacht sterische Hinderung. Darüber hinaus verhindert das Fehlen eines Wasserstoffs in Prolins Stickstoff die Teilnahme an Wasserstoffbrücken. Abgesehen davon hängt die Stabilität der Alpha-Helix vom Dipolmoment der gesamten Helix ab, das durch einzelne Dipole von C = O-Gruppen verursacht wird, die an der Wasserstoffbrückenbindung beteiligt sind. Stabile α-Helices enden normalerweise mit einer geladenen Aminosäure, um das Dipolmoment zu neutralisieren.

Ein Hämoglobinmolekül, das vier Häm-bindende Untereinheiten aufweist, von denen jede größtenteils aus α-Helices besteht.

Was ist Beta-Faltblatt

Beta-Faltblätter sind eine andere Art von Protein-Sekundärstruktur. Beta-Sheets bestehen aus Beta-Strängen, die durch mindestens zwei oder drei Hauptketten-Wasserstoffbrückenbindungen seitlich miteinander verbunden sind und eine im Allgemeinen verdrehte, gefaltete Folie bilden. Im Allgemeinen enthält ein Beta-Strang 3 bis 10 Aminosäurereste, und diese Stränge sind neben anderen Beta-Strängen angeordnet, während ein ausgedehntes Wasserstoffbrückenbindungsnetzwerk gebildet wird. Hier bilden N-H-Gruppen im Rückgrat eines Strangs Wasserstoffbrücken mit den C = O-Gruppen im Rückgrat der benachbarten Stränge. Dem N-Terminus und dem C-Terminus können zwei Enden der Peptidkette zugeordnet werden, um die Richtung zu veranschaulichen. Der N-Terminus zeigt ein Ende der Peptidkette an, an dem eine freie Amingruppe verfügbar ist. In ähnlicher Weise repräsentiert der C-Terminus das andere Ende der Peptidkette, an dem eine freie Carboxylgruppe verfügbar ist.

Benachbarte β-Stränge können Wasserstoffbrücken in antiparalleler, paralleler oder gemischter Anordnung bilden. In der antiparallelen Anordnung grenzt der N-Terminus eines Standes an den C-Terminus des nächsten Standes an. In einer parallelen Anordnung sind die N-Enden benachbarter Stränge in die gleiche Richtung ausgerichtet. Die folgende Abbildung veranschaulicht die Struktur und das Wasserstoffbrückenmuster von parallelen und antiparallelen Beta-Strängen.

a) antiparallel
b) parallel

Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta-Faltenblatt

Gestalten

Alpha Helix:  Alpha Helix ist eine rechtshändige, spiralförmige Struktur.

Beta-Faltblatt: Beta-Sheet ist eine blattähnliche Struktur.

Formation

Alpha Helix: Innerhalb der Polypeptidkette bilden sich Wasserstoffbrücken, um eine helikale Struktur zu erzeugen.

Beta-Faltblatt: Beta-Sheets werden durch Verknüpfung von zwei oder mehr Beta-Strängen durch H-Bindungen gebildet.

Fesseln

Alpha Helix: Die Alpha-Helix hat ein n + 4 H-Bindungsschema. Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen der N-H-Gruppe eines Aminorests mit der C = O-Gruppe einer anderen Aminosäure, die früher in 4 Resten angeordnet ist.

Beta-Faltblatt: Wasserstoffbrücken werden zwischen den benachbarten N-H- und C = O-Gruppen benachbarter Peptidketten gebildet.

-R Gruppe

Alpha Helix: -R-Gruppen der Aminosäuren sind außerhalb der Helix orientiert.

Beta-Faltblatt: -R-Gruppen sind sowohl innerhalb als auch außerhalb des Bogens gerichtet. 

Nummer

Alpha Helix: Dies kann eine einzelne Kette sein.

Beta-Faltblatt: Dies kann nicht als einzelner Beta-Strang existieren. Es müssen zwei oder mehr sein.

Art

Alpha Helix: Dies hat nur einen Typ.

Beta-Faltblatt: Dies kann parallel, antiparallel oder gemischt sein.

Qualitäten

Alpha Helix: 100^O Rotation, 3,6 Rückstände pro Runde und 1,5 A^O Anstieg von einem Alpha-Kohlenstoff zum zweiten 

Beta-Faltblatt: 3,5 A^O zwischen den Rückständen steigen

Aminosäure

Alpha Helix: Alpha-Helix bevorzugt die Aminosäureseitenketten, die die H-Bindungen des Rückgrats im Kern der Helix abdecken und schützen können.
Beta-Faltblatt: Die erweiterte Struktur lässt den maximalen Raum für die Aminosäureseitenketten frei. Daher bevorzugen Aminosäuren mit großen sperrigen Seitenketten die Beta-Blattstruktur.

Präferenz 

Alpha Helix: Die Alpha-Helix bevorzugt die Aminosäuren Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys und Arg. 

Beta-Faltblatt: Beta-Sheet bevorzugt Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Bildhöflichkeit:

"Alpha-Helix-Proteinstruktur" [Public Domain] über Commons Wikimedia

„Hempglobinmolekül“ Von Zephyris in der englischsprachigen Wikipedia (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia 

"Parellel and Antiparellel" von Fvasconcellos - Eigene Arbeit. Auf Wunsch von Opabinia regalis. Erstellt, erstellt (Public Domain) über Commons Wikimedia