Was ist die Funktion von Hämoglobin im menschlichen Körper?

Hämoglobin (Hb) ist ein Metalloprotein, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Rote Blutkörperchen transportieren Sauerstoff im ganzen Körper. Alle Wirbeltiere mit Ausnahme von Fischen haben als Sauerstoffträger Hämoglobin in den roten Blutkörperchen. Hämoglobin macht 96% des Trockengewichts der roten Blutkörperchen aus und enthält Eisen. Alle menschlichen Körper enthalten Hämoglobin. Der normale Hämoglobinwert eines normalen männlichen Erwachsenen beträgt 13,8 - 17,2 g / dl. Erwachsene Frauen (nicht schwanger) sollten 12,1 - 15,1 g / dl Hämoglobin haben.

Dieser Artikel wird sich anschauen,

1. Wie ist die Struktur von Hämoglobin?
2. Welche Funktion hat Hämoglobin im menschlichen Körper?

Was ist die Struktur von Hämoglobin?

Hämoglobin ist ein globulares Protein mit mehreren Untereinheiten, das eine quaternäre Struktur aufweist - vier Globin-Untereinheiten sind in einer tetraedrischen Struktur angeordnet. Jede globuläre Proteinuntereinheit enthält eine Proteinkette, die mit einer nicht-proteinischen, prothetischen Hämgruppe verbunden ist. Die Alpha-Helix-Struktur der Globin-Proteine bildet eine Tasche, die die Häm-Gruppe bindet. Globin-Proteine werden durch Ribozyme im Cytosol synthetisiert. Der Hämteil wird in den Mitochondrien synthetisiert. Ein geladenes Eisenatom wird durch kovalente Bindung von Eisen mit vier Stickstoffatomen in derselben Ebene im Porphyrinring gehalten. Diese N-Atome gehören zum Imidazolring des F8-Histidinrests jeder der vier Globin-Untereinheiten. Im Hämoglobin existiert Eisen als Fe²⁺.

Der menschliche Körper enthält drei Hämoglobintypen: Hämoglobin A, Hämoglobin A₂, und Hämoglobin F. Hämoglobin A ist der häufigste Typ. Hämoglobin A wird durch kodiert HBA1, HBA2, und HBB Gene. Die vier Untereinheiten von Hämoglobin A bestehen aus zwei α - und zwei β - Untereinheiten (α₂β₂). Hämoglobin A2 und Hämoglobin F sind selten und bestehen aus zwei α- und zwei δ-Untereinheiten sowie zwei α- und zwei γ-Untereinheiten. Bei Säuglingen ist der Hämoglobintyp Hb F (α₂γ₂).

Abbildung 1: Struktur von Hämoglobin

Was ist die Funktion von Hämoglobin im menschlichen Körper?

Hämoglobin ist ein Sauerstoffträger.
Hämoglobin ist ein Kohlendioxidträger.
Hämoglobin gibt Blut die rote Farbe.
Hämoglobin erhält die Form der roten Blutkörperchen.
Hämoglobin wirkt als Puffer.
Hämoglobin interagiert mit anderen Liganden.
Durch den Hämoglobinabbau werden physiologisch aktive Kataboliten angesammelt.

Sauerstoffträger

Die Hauptfunktion von Hämoglobin ist der Transport von Sauerstoff aus der Lunge in alle Körpergewebe. Die Sauerstoffbindungskapazität von Hämoglobin beträgt 1,34 ml O₂ pro Gramm. Jede Globinuntereinheit des Hämoglobinmoleküls kann sich mit einem Fe binden²⁺Ion. Die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff wird durch das Fe erreicht²⁺ Ion. Jeder Fe²⁺ kann mit einem Sauerstoffmolekül binden. Die Bindung von Sauerstoff oxidiert Fe²⁺ in Fe³⁺. Ein Atom des Sauerstoffmoleküls, das an Fe bindet²⁺ wird zu einem Superoxid, bei dem das andere Sauerstoffatom in einem Winkel vorsteht. Das sauerstoffgebundene Hämoglobin wird als bezeichnet Oxyhämoglobin. Wenn Blut ein Gewebe mit Sauerstoffmangel erreicht, wird Sauerstoff von Hämoglobin dissoziiert und in das Gewebe diffundiert. Das o₂ ist der terminale Elektronenakzeptor in dem Prozess, der als oxidative Phosphorylierung bei der Produktion von ATP bezeichnet wird. Die Entfernung von O₂ verwandelt das Bügeleisen in seine reduzierte Form. Das Sauerstoff-ungebundene Hämoglobin wird als bezeichnet Desoxyhämoglobin. Oxidation von Fe²⁺ in Fe³⁺ erzeugt Methämoglobin, das sich nicht an O binden kann₂.

Kohlendioxid-Träger

Hämoglobin transportiert auch Kohlendioxid aus dem Gewebe in die Lunge. 80% des Kohlendioxids werden über Plasma transportiert. Kohlendioxid konkurriert nicht mit der Sauerstoffbindungsstelle von Hämoglobin. Es bindet an die Proteinstruktur außer der Position der Eisenbindung. Das kohlendioxidgebundene Hämoglobin wird als bezeichnet Carbaminohämoglobin.

Einfluss auf rote Blutkörperchen

Hämoglobin verleiht roten Blutkörperchen durch Fe eine rote Farbe²⁺ Ionen. Mit roten Blutkörperchen erreicht Blut seine einzigartige rote Farbe. Plasma ohne rote Blutkörperchen hat eine hellgelbe Farbe. Die Form der roten Blutkörperchen wird durch Hämoglobin beibehalten. Rote Blutkörperchen sind bikonkave Scheiben, die in der Mitte abgeflacht und niedergedrückt werden. Sie haben einen hantelförmigen Querschnitt. Das Hämoglobin-Gen besteht auch aus verschiedenen Allelen. Die meisten Mutanten können keine Krankheit verursachen. Aber einige Mutanten können Erbkrankheiten verursachen Hämoglobinpathese.

Abbildung 2: Rote Blutkörperchen

Pufferung

Hämoglobin hält den pH-Wert des Blutes bei 7,4. Die Ansammlung von Kohlendioxid im Blut verringert den pH-Wert von 7,4. Die Änderung des pH-Wertes kann durch Beatmung rückgängig gemacht werden. Durch diese Pufferwirkung des Hämoglobins können alle enzymatischen Reaktionen im Körper, die diesen pH-Wert bevorzugen, störungsfrei ablaufen.

Interaktion mit Liganden

Hämoglobine binden auch an andere Liganden wie Kohlenmonoxid, Stickstoffoxid, Cyanid, Schwefelmonoxid, Sulfid und Schwefelwasserstoff. Die Bindung von Kohlenmonoxid kann manchmal tödlich sein, da die Bindung irreversibel ist. Hämoglobin kann auch Medikamente an ihren Wirkort transportieren.

Herstellung von physiologisch aktiven Kataboliten

Alterung und Defekte in der Zelle können die roten Blutkörperchen abtöten und verschiedene physiologisch aktive Kataboliten anhäufen. Das Hämoglobin der abgestorbenen roten Blutkörperchen wird durch den Hämoglibintransporter CD163 aus dem Blutkreislauf entfernt. Der Häm-Abbau, der in Monozyten und Makrophagen auftritt, ist eine natürliche Quelle der Kohlenmonoxid-Erzeugung. Bilirubin ist das Endprodukt des Häm-Abbaus. Es wird als Galle in den Darm ausgeschieden. Bilirubin wird in Urobilinogen umgewandelt, das sich im Stuhl befindet und die einzigartige gelbe Farbe ergibt. Andererseits wird Eisen, das aus Häm entfernt wird, in umgewandelt Ferritin und zur späteren Verwendung in Geweben aufbewahrt.

Hämoglobin kann auch in anderen Körperzellen als rote Blutkörperchen gefunden werden. Andere Hämoglobin-tragende Zellen sind Makrophagen, Alveolarzellen in der Lunge und Mesangialzellen in der Niere. Hämoglobin wirkt als Regulator des Eisenstoffwechsels und als Antioxidans in diesen Zellen.

Referenz:
1. "Hämoglobin". Wikipedia, die freie Enzyklopädie. 2017. Abgerufen am 15. Februar 2017
2. Davis C. P. und Shiel W. C. "Hämoglobin". MedicineNet, 2015.htm. Abgerufen am 15. Februar 2017
3. "Struktur und Funktionen von Hämoglobin". Alle medizinischen Sachen, 2017. Abgerufen am 15. Februar 2017

Bildhöflichkeit:
1. “1904 Hämoglobin” Von OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-Website. 19. Juni 2013. (CC BY 3.0) über Commons Wikimedia
2. "Rote Blutkörperchen" Von Jessica Polka - Eigene Arbeit (CC BY-SA 4.0) über Commons Wikimedia

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