Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen

Das Hauptunterschied zwischen Chaperons und Chaperoninen ist das Die Chaperone üben eine breite Palette von Funktionen aus, einschließlich der Faltung und des Abbaus des Proteins, der Unterstützung des Proteinaufbaus usw., während die Hauptfunktion von Chaperoninen darin besteht, die Faltung großer Proteinmoleküle zu unterstützen.

Molekulare Chaperone oder Chaperone sind Proteinmoleküle, die den Prozess der Faltung von Proteinen zu komplexen Strukturen unterstützen. Daher sind Chaperonine eine Art Chaperon, das Hitzeschockproteine ​​umfasst. Von allen Arten von Chaperonen sind Chaperonine aufgrund ihrer wichtigen Rolle bei der korrekten Proteinfaltung die am häufigsten untersuchten Proteine. Die Wirkung von Chaperonen und Chaperoninen verhindert daher die irreversible Aggregation von Proteinen und ermöglicht damit deren Funktionalität. Chaperone und Chaperonine unterscheiden sich geringfügig in Abhängigkeit von der Funktionalität der beiden Moleküle.

INHALT

1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was sind Chaperones?
3. Was sind Chaperonine?
4. Ähnlichkeiten zwischen Chaperonen und Chaperoninen
5. Seite an Seite Vergleich - Chaperones gegen Chaperonine in tabellarischer Form
6. Zusammenfassung

Was sind Chaperones??

Chaperone sind Proteine, die den Proteinaufbau, die Faltung von Proteinen und den Abbauprozess der Proteine ​​unterstützen. Daher gibt es viele Klassen von molekularen Chaperonen. Die Chaperons, die an die hydrophoben Oberflächen der Proteine ​​binden, erleichtern die Faltung und verhindern eine irreversible Aggregation von Proteinen. Darüber hinaus können Chaperone basierend auf Größe und Zellkompartiment in verschiedene Klassen eingeteilt werden. Chaperonine sind eine der wichtigsten Klassen von Chaperonen, die Hitzeschockproteine ​​sind.

Abbildung 01: Chaperon-Aktion

Darüber hinaus sind Chaperone für den Prozess des Proteinabbaus erforderlich. Wenn die Proteine ​​eine Fehlfaltung erfahren, sind die Chaperone an dem Prozess der Ubiquitinierung beteiligt, der zur Zerstörung des Proteins führt.

Was sind Chaperonine??

Chaperonin ist eine Klasse von Chaperonen, die spezifisch an der Faltung großer Proteine ​​beteiligt sind. Sie haben eine bestimmte Struktur. Chaperonine enthielten eine Struktur mit zwei Ringen, die entweder homo - dimer oder hetero - dimer sein kann. Diese beiden Ringstrukturen bilden zwei zentrale Hohlräume. Jede Untereinheit hat eine Domäne, die an die hydrophobe Oberfläche des Proteins binden kann. Sobald die Bindung erfolgt ist, bewirken die Chaperonine eine Konformationsänderung im Protein. Dies ermöglicht die korrekte Faltung des Proteins.

Abbildung 02: Chaperonine

Es gibt zwei Hauptkategorien von Chaperoninen, nämlich Chaperonine der Gruppe I und Chaperonine der Gruppe II. Chaperonine der Gruppe I sind prokaryotisch und umfassen hauptsächlich die bakteriellen Hitzeschockproteine ​​wie Hsp60 und prokaryotisches GroEL. Zu den Chaperoninen der Gruppe II gehören das Archean und das eukaryotische Chaperonin. Einige der Chaperonine der Gruppe II sind T-Komplex-verwandte Polypeptide und GroES.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Chaperonen und Chaperoninen??

• Chaperone und Chaperonine sind Proteine.
• Sie sind hauptsächlich an der Proteinfaltung beteiligt.
• Beide binden an die hydrophoben Regionen des Proteins.
• Sie können synthetisiert werden in vitro und kann in vielen Forschungen verwendet werden, die mit der Fehlfaltung von Proteinen zusammenhängen.

Was ist der Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen??

Chaperone sind Proteine, die an der Proteinfaltung, dem Abbau und dem Zusammenbau beteiligt sind. Daher gibt es mehrere Unterklassen von Chaperonen, die auf dem Wirkungsmechanismus basieren. Einige sind an der Proteinfaltung beteiligt, während andere an der Solubilisierung aggregierter Proteine ​​beteiligt sind. Auf der anderen Seite sind Chaperonine eine Art von Chaperonen, die spezifisch an der großen Proteinfaltung beteiligt sind. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen. Darüber hinaus gibt es zwei Gruppen von Chaperoninen; Gruppe-I-Chaperonine und Gruppe-II-Chaperonine.

Die folgende Infografik zeigt den Unterschied zwischen Chaperons und Chaperoninen in Tabellenform.

Zusammenfassung - Chaperones vs Chaperonins

Chaperone sind eine breite Klasse von Biomolekülen, die Proteine ​​sind. Sie helfen bei der Proteinfaltung, beim Abbau und beim Proteinaufbau. Chaperonine sind eine Klasse von Chaperonen, die spezifisch bei der großen Proteinfaltung wirken. Der Hauptunterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen beruht daher auf der Funktion der beiden Proteine. Sie unterscheiden sich auch in der Struktur. Die Chaperone variieren in der Struktur, während die Chaperonine eine spezifische Struktur mit zwei Ringen aufweisen.

Referenz:

1. Slavotinek, A M und L G Biesecker. "Entfaltung der Rolle von Chaperonen und Chaperoninen in der menschlichen Krankheit." Fortschritte in der Pädiatrie., US National Library of Medicine, Sept. 2001. Hier verfügbar  

Bildhöflichkeit:

1. "Membranproteine ​​zu Komplexen" Von Medievalpacman - Eigene Arbeit, (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia  
2. ”GroES-GroEL top” Von Kein maschinenlesbarer Autor. (Public Domain) über Commons Wikimedia