Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzyme

Hauptunterschied - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen im Körper erhöhen. Sie sind Proteine, die aus Aminosäuresequenzen bestehen. Enzyme sind an den chemischen Reaktionen beteiligt, ohne verbraucht zu werden. Sie sind spezifisch für Substrate und chemische Reaktionen. Die Funktion des Enzyms wird durch verschiedene nicht-proteinhaltige kleine Moleküle unterstützt. Sie sind als Cofaktoren bekannt. Sie unterstützen Enzyme bei ihrer katalytischen Wirkung. Diese Cofaktoren können Metallionen oder Coenzyme sein; Sie können auch anorganische oder organische Moleküle sein. Viele Enzyme benötigen einen Cofaktor, um aktiv zu werden und die katalytische Funktion auszulösen. Basierend auf der Bindung mit Cofaktor haben Enzyme zwei Formen, genannt Apoenzym und Holoenzym. Der Hauptunterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym ist das Apoenzym ist die Proteinkomponente des Enzyms, die inaktiv ist und nicht an den Cofaktor gebunden ist während Holoenzym ist die Proteinkomponente des Enzyms und des gebundenen Cofaktors, die die aktive Form des Enzyms bilden.

INHALT

1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist Holoenzym? 
3. Was ist Apoenzym?
4. Side by Side Vergleich - Holoenzyme vs Apoenzyme in tabellarischer Form
5. Zusammenfassung

Was ist Holoenzym??

Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen in den Zellen katalysieren. Die meisten Enzyme benötigen ein kleines Nicht-Proteinmolekül, um katalytische Funktionen auszulösen. Diese Moleküle sind als Cofaktoren bekannt. Cofaktoren sind hauptsächlich anorganische oder organische Moleküle. Cofaktoren werden in zwei Haupttypen, Metallionen und Coenzyme, eingeteilt. Die Bindung des Cofaktors ist essentiell für die Aktivierung des Enzyms und die Einleitung der chemischen Reaktion. Wenn die Proteinkomponente des Enzyms an den Cofaktor gebunden ist, wird das gesamte Molekül als Holoenzym bezeichnet. Holoenzym ist katalytisch aktiv. Daher bindet es aktiv an die Substrate und erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit. Coenzyme binden lose an die Enzyme, während prothetische Gruppen eng an die Apoenzyme binden. Einige Cofaktoren binden an das aktive Zentrum des Enzyms. Bei der Bindung ändert es die Konformation des Enzyms und verstärkt die Bindung von Substraten an das aktive Zentrum des Enzyms.

DNA-Polymerase und RNA-Polymerase sind zwei Holoenzyme. DNA-Polymerase erfordert, dass Magnesiumionen aktiv werden und die DNA-Polymerisation initiieren. RNA-Polymerase benötigt für ihre katalytische Funktion einen Sigma-Faktor.

Was ist Apoenzym??

Apoenzym ist das Enzym vor der Bindung mit dem Cofaktor. Mit anderen Worten, Apoenzym ist der Proteinteil des Enzyms, dem der Cofaktor fehlt. Das Apoenzym ist katalytisch inaktiv und unvollständig. Es bildet ein aktives Enzymsystem bei der Kombination mit einem Coenzym und bestimmt die Spezifität dieses Systems für ein Substrat. Es gibt viele Cofaktoren, die sich mit Apoenzymen zu Holoenzymen verbinden. Übliche Coenzyme sind NAD +, FAD, Coenzym A, B-Vitamine und Vitamin C. Übliche Metallionen, die an Apoenzyme binden, sind Eisen, Kupfer, Kalzium, Zink, Magnesium usw. Cofaktoren binden sich fest oder lose mit dem Apoenzym, um Apoenzym in Holoenzym umzuwandeln. Sobald der Cofaktor aus dem Holoenzym entfernt ist, wird er wieder in Apoenzym umgewandelt, das inaktiv und unvollständig ist.

Die Anwesenheit des Cofaktors am aktiven Zentrum des Apoenzyms ist wesentlich, da sie Gruppen oder Stellen bereitstellen, die der Proteinteil des Enzyms nicht besitzt, um die Reaktion zu katalysieren.

Abbildung 01: Apoenzym und Holoenzym

Was ist der Unterschied zwischen Holoenzyme und Apoenzyme??

Holoenzym gegen Apoenzym
Holoenzym ist ein aktives Enzym, das aus einem Apoenzym besteht, das an seinen Cofaktor gebunden ist.	Das Apoenzym ist der Proteinbestandteil, dem der Cofaktor fehlt.
Kofaktor
Das Holoenzym ist an seinen Cofaktor gebunden.	Apoenzym ist die Enzymkomponente ohne den Cofaktor.
Aktivität
Holoenzym ist katalytisch aktiv.	Apoenzym ist katalytisch inaktiv.
Vollständigkeit
Das Holoenzym ist vollständig und kann die Reaktion einleiten.	Das Apoenzym ist unvollständig und kann die Reaktion nicht initiieren.
Beispiele
DNA-Polymerase, RNA-Polymerase sind Beispiele für Holoenzym.	Aspartat-Transcarbamoylase ist ein Beispiel für Apoenzym.

Zusammenfassung - Holoenzyme vs Apoenzyme

Enzyme sind biologische Katalysatoren der Zellen. Sie senken die für das Auftreten der Reaktion benötigte Energie. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie das Substrat aktiv in Produkte umwandeln. Sie katalysieren spezifisch die Reaktionen, ohne in die Reaktionen einzutreten. Enzyme bestehen aus Proteinmolekülen. Der Proteinanteil des Enzyms ist als Apoenzym bekannt. Um aktiv zu werden, benötigt das Apoenzym eine Bindung mit nicht-proteinartigen kleinen Molekülen, sogenannten Cofaktoren. Wenn Apoenzym mit Cofaktor bindet, wird der Komplex als Holoenzym bezeichnet. Das Holoenzym ist katalytisch aktiv, um die chemische Reaktion auszulösen. Das Substrat bindet mit dem Holoenzym, nicht mit dem Apoenzym. Das ist der Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym.

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Verweise:

1. "Strukturelle Biochemie / Enzym / Apoenzym und Holoenzym." Strukturelle Biochemie / Enzym / Apoenzym und Holoenzym - Wikibooks. N.p., n. D. Netz. Hier verfügbar. 12. Juni 2017.
2. BIOCHEMIE N.p., n. D. Netz. Hier verfügbar. 13. Juni 2017.

Bildhöflichkeit:

1. "Enzyme" von Moniquepena - Eigene Arbeit (Public Domain) via Commons Wikimedia