Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellhämoglobin

Hauptunterschied - Normales Hämoglobin vs. Sichelzellhämoglobin
 

Hämoglobin (Hgb) ist das Hauptproteinmolekül, das die typische Form der roten Blutkörperchen aufweist - runde Form mit einem engen Zentrum. Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Subproteinmolekülen, bei denen zwei Ketten Alpha-Globulinketten sind und die anderen beiden Beta-Globulinketten. Eisenatome im Hämoglobin und die Form der roten Blutkörperchen sind wichtig für den Sauerstofftransport durch Blut. Wenn die Form des Hämoglobins zerstört wird, kann Sauerstoff nicht durch das Blut transportiert werden. Sichelzellen-Hämoglobin ist ein Typ eines abnormalen Hämoglobin-Moleküls, das Anämiezustände verursacht, die als Sichelzellenanämie bezeichnet werden. Der Hauptunterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellen-Hämoglobin ist der Normales Hämoglobin hat Glutaminsäure in der 6^th Position der Aminosäuresequenz der Beta-Globulinkette wohingegen Sichelzell-Hämoglobin hat Valine in der 6^th Position der Beta-Globulinkette. Normales Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin unterscheiden sich nur durch eine einzelne Aminosäure in Betaketten.

INHALT
1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist normales Hämoglobin?
3. Was ist Sichelzellenhämoglobin?
4. Vergleich nebeneinander - Normal Hämoglobin vs Sickle Cell Hämoglobin
5. Zusammenfassung

Was ist normales Hämoglobin??

Hämoglobin ist ein eisenhaltiges Metalloprotein, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Es ist für den Transport von Sauerstoff von der Lunge zu den Körpergeweben und -organen sowie für den Transport von Kohlendioxid aus Körpergewebe in die Lunge verantwortlich. Es ist auch bekannt als Sauerstoff tragendes Protein im Blut. Es ist ein komplexes Protein, das aus vier kleinen Proteinuntereinheiten und vier Hämgruppen besteht, die Eisenatome tragen, wie in Abbildung 01 dargestellt. Hämoglobin hat eine hohe Affinität für Sauerstoff. Es gibt vier Sauerstoffbindungsstellen innerhalb eines Hämoglobinmoleküls. Sobald das Hämoglobin mit Sauerstoff gesättigt ist, färbt sich das Blut hellrot und wird als oxygeniertes Blut bezeichnet. Der zweite Zustand des Hämoglobins, dem Sauerstoff fehlt, wird als Desoxyhämoglobin bezeichnet. In diesem Zustand trägt Blut die dunkelrote Farbe.

In die Hämverbindung des Hämoglobins eingebettete Eisenatome erleichtern hauptsächlich den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid. Bindung von Sauerstoffmolekülen an Fe⁺² Ionen verändern die Konformation des Hämoglobinmoleküls. Die Eisenatome im Hämoglobin helfen auch, die typische Form der roten Blutkörperchen zu erhalten. Eisen ist daher ein wichtiges Element in den roten Blutkörperchen.

Abbildung 01: Normales Hämoglobin

Was ist Sichelzellenhämoglobin??

Sichelzellenanämie ist eine Bluterkrankung, die durch abnormale Hämoglobinproteine ​​in den roten Blutkörperchen verursacht wird. Sichelzell-Hämoglobin ist eine Art von abnormalem Hämoglobin, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Sie werden auch als Hämoglobin S bezeichnet. Sie besitzen Sichel- oder Halbmondformen. Sie werden als Ergebnis einer Mutation der Sichelzellengene produziert. Diese Mutation verändert eine einzelne Aminosäure in der Aminosäuresequenz des normalen Hämoglobin-Beta-Kettenpeptids. Sichelzell-Hämoglobin besteht ebenso wie normales Hämoglobin aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten. Aufgrund der Mutation gibt es jedoch einen einzelnen Aminosäureunterschied in den Beta-Untereinheiten. Bei normalem Hämoglobin 6^th Die Position der Aminosäurekette in Betaketten besteht aus Glutaminsäure. In Sichelzellenhämoglobin 6^th Diese Position wird von einer anderen Aminosäure namens Valin eingenommen. Obwohl es sich nur um einen Aminosäureunterschied handelt, ist dies die Ursache einer lebensbedrohlichen Anämie, die als Sichelzellkrankheit bezeichnet wird.

Wenn Valin auf 6 steht^th, Es bewirkt, dass die Betakette einen Vorsprung bildet, der zu den Betaketten anderer Hämoglobinmoleküle passt. Diese Verbindungen sorgen dafür, dass sich Sichelzellen-Hämoglobin miteinander aggregiert, ohne in der Lösung zu bleiben und Sauerstoff zu transportieren. Es braucht eine starre Struktur, und schließlich brechen rote Blutkörperchen vorzeitig ab, was zu Anämie führt.

Abbildung 02: Sichelzell-Hämoglobin

Was ist der Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellhämoglobin??

Normales Hämoglobin vs. Sichelzellhämoglobin
Normales Hämoglobin ist ein eisenhaltiges Protein in den roten Blutkörperchen, das Sauerstoff und Kohlendioxid durch das Blut transportiert.	Sichelzellen-Hämoglobin ist ein Typ von abnormalem Hämoglobin, der die Agglutination der roten Blutkörperchen der Sichelform im Blut verursacht.
Abkürzung
Abkürzung für das normale Hämoglobin ist HbA.	Abkürzung für das Sichelzell-Hämoglobin ist HbS.
Struktur
Die Struktur von normalem Hämoglobin besteht aus zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten.	Die Struktur des Sichelzell-Hämoglobins besteht aus zwei Alpha-Ketten und zwei S-Ketten.
Gestalten
Normales Hämoglobin ist rund und hat eine enge Mitte.	Sichelzell-Hämoglobin enthaltende rote Blutkörperchen sind halbmondförmig oder sichelförmig.
6. Position der Aminosäure
Die sechste Position in der Aminosäurekette der Beta-Globulinkette ist Glutaminsäure.	Die sechste Position ist bei Sichelzellen-Hämoglobinen mit Valin besetzt.
Ergebnis
Normales Hämoglobin bewirkt, dass rote Blutkörperchen innerhalb der Blutgefäße frei fließen.	Sichelzell-Hämoglobin blockiert den Fluss der roten Blutkörperchen in den Gefäßen.

Zusammenfassung - Normales Hämoglobin vs Sichelzellhämoglobin

Hämoglobin ist das Sauerstoff transportierende Protein in roten Blutkörperchen. Es besteht aus vier Untereinheiten von Proteinen, die als Alpha- und Beta-Ketten bezeichnet werden. Es ist ein eisenhaltiges Molekül, das die Farbe und die runde Form der roten Blutkörperchen verursacht. Aufgrund von Mutationen kann sich die Form der roten Blutkörperchen unterscheiden. Dies geschieht aufgrund abnormaler Hämoglobinmoleküle in den roten Blutkörperchen. Sichelzell-Hämoglobin ist eine solche Mutation. Sie verändern die Form der roten Blutkörperchen von rund zu sichelförmig, was letztendlich zu vorzeitigen Zerstörungen der roten Blutkörperchen führt. Diese Erkrankung ist als Sichelzellenanämie bekannt. Der Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin ist jedoch ein einzelner Aminosäureunterschied in der Betakette des Hämoglobins.

Referenz:
1. Molekularbiologie der Sichelzellenanämie. N.p., n. D. Netz. 28. Mai 2017. .
2. "Sichelzellkrankheit - Referenz zur Genetik". US National Library of Medicine. National Institutes of Health, n. D. Netz. 28. Mai 2017.

Bildhöflichkeit:
1. "Risikofaktoren für die Sichelzellenanämie (1) 2" Von Diana Grib - Eigene Arbeit (CC BY-SA 4.0) über Commons Wikimedia [Zugeschnitten]