Unterschied zwischen oxidiertem und desoxygeniertem Hämoglobin

Schlüsseldifferenz - sauerstoffreiches gegen desoxygeniertes Hämoglobin
 

Hämoglobin ist ein Protein, das in roten Blutkörperchen vorkommt, die Sauerstoff aus den Lungen zu den Körpergeweben und Organen und Kohlendioxid aus den Körpergeweben und Organen in die Lunge befördern. Es gibt zwei Zustände von Hämoglobin: oxygeniertes und desoxygeniertes Hämoglobin. Der Hauptunterschied zwischen oxygeniertem und desoxygeniertem Hämoglobin ist der oxygeniertes Hämoglobin ist der Zustand von Hämoglobin, der mit vier Sauerstoffmolekülen gebunden ist, während das desoxygenierte Hämoglobin der ungebundene Zustand von Hämoglobin mit Sauerstoff ist. Sauerstoffhaltiges Hämoglobin ist hellrot, während desoxygeniertes Hämoglobin dunkelrot ist.

INHALT
1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist Hämoglobin?
3. Was ist sauerstoffhaltiges Hämoglobin?
4. Was ist desoxygeniertes Hämoglobin?
4. Side-by-Side-Vergleich - Oxygeniertes vs Desoxygeniertes Hämoglobin
5. Zusammenfassung

Was ist Hämoglobin??

Hämoglobin (Hb) ist ein komplexes Proteinmolekül, das in roten Blutkörperchen vorhanden ist und dem roten Blutkörperchen (rund mit enger Mitte) die typische Form verleiht. Die Schlüsselrollen von Hb sind der Transport von Sauerstoff aus den Lungen zu den Körpergeweben, der Austausch mit Kohlendioxid und der Transport von Kohlendioxid aus den Körpergeweben in die Lunge und der Austausch mit Sauerstoff. Das Hämoglobinmolekül enthält vier Polypeptidketten (Proteinuntereinheiten) und vier Hämgruppen (siehe Abbildung 01). Vier Polypeptidketten repräsentieren zwei Alpha-Globulinketten und zwei Beta-Globulinketten. Häm ist eine wichtige Porphyrinverbindung im Hämoglobinmolekül, in die ein zentrales Eisenatom eingebettet ist. Jede Polypeptidkette des Hämoglobinmoleküls enthält eine Hämgruppe und ein Eisenatom. Das Eisenatom ist für den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid im Blut von entscheidender Bedeutung und trägt maßgeblich zur roten Farbe der roten Blutkörperchen bei. Hämoglobin wird auch als bezeichnet Mettaloprotein aufgrund des Einbaus von Eisenatomen.

Die Sauerstoffversorgung von Gewebe und Organen ist von entscheidender Bedeutung. Zellen erhalten Energie durch aerobe Atmung (oxidative Phosphorylierung) unter Verwendung von Sauerstoff als Elektronenakzeptor. Energieerzeugung ist erforderlich, um den Zellstoffwechsel und die Zellfunktionen optimal zu gestalten. Die Sauerstoffversorgung wird durch die Hämoglobinproteine ​​erleichtert. Daher ist Hämoglobin auch als Sauerstoff tragendes Protein im Blut bekannt.

Der niedrige Hämoglobinwert im Blut wird Anämie genannt. Anämie kann mehrere Krankheiten verursachen. Es gibt verschiedene Gründe für niedrige Hämoglobinkonzentrationen im Blut. Eisenmangel ist der Hauptgrund, während übermäßige Diät, ungesunde Lebensweise, einige Krankheiten und Krebserkrankungen auch die Ursache dafür sind.

Das Hämoglobinmolekül hat vier Sauerstoffbindungsstellen, die mit vier Fe assoziiert sind⁺² Atome. Ein Molekül Hämoglobin kann maximal vier Sauerstoffmoleküle aufnehmen. Daher kann Hämoglobin mit Sauerstoff gesättigt oder ungesättigt sein. Die Sauerstoffsättigung ist der Prozentsatz der Sauerstoffbindungsstellen des Hämoglobins, die vom Sauerstoff eingenommen werden. Mit anderen Worten, es misst den Anteil an sauerstoffgesättigtem Hämoglobin im Verhältnis zum Gesamthämoglobin. Diese zwei Zustände des Hämoglobins sind als oxygeniertes und desoxygeniertes Hämoglobin bekannt.

Abbildung 1: Struktur von Hämoglobin

Was ist sauerstoffhaltiges Hämoglobin??

Wenn Hämoglobinmoleküle gebunden und mit Sauerstoffmolekülen gesättigt sind, wird die Kombination von Hämoglobin mit Sauerstoff als oxygeniertes Hämoglobin bezeichnet (Oxyhämoglobin). Sauerstoffiertes Hämoglobin wird während der physiologischen Atmung (Beatmung) gebildet, wenn Sauerstoffmoleküle in roten Blutkörperchen an Hämgruppen des Hämoglobins binden. Die Produktion von sauerstoffhaltigem Hämoglobin geschieht hauptsächlich in den Lungenkapillaren in der Nähe der Alveolen der Lunge, wo der Gasaustausch stattfindet (Einatmen und Ausatmen). Die Affinität der Sauerstoffbindung an das Hämoglobin wird stark vom pH-Wert beeinflusst. Wenn der pH-Wert hoch ist, besteht eine hohe Affinität für die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin, diese nimmt jedoch mit abnehmendem pH-Wert ab. Normalerweise gibt es einen hohen pH-Wert in der Lunge und einen niedrigen pH-Wert in den Muskeln. Daher ist dieser Unterschied in den pH-Bedingungen für die Anhaftung, den Transport und die Freisetzung von Sauerstoff nützlich. Da es in der Nähe der Lunge eine hohe Bindungsaffinität gibt, bindet Sauerstoff an Hämoglobin und bildet Oxyhämoglobin. Wenn Oxyhämoglobin aufgrund eines niedrigen pH-Werts den Muskel erreicht, löst es sich auf und gibt Sauerstoff an die Zellen ab. Der normale Sauerstoffgehalt im Blut von Menschen liegt im Bereich von 95 - 100%. Oxygeniertes Blut ist in leuchtendem Rot (Purpurrot) sichtbar. Wenn das Hämoglobin in der sauerstoffhaltigen Form vorliegt, wird es auch als R-Zustand (Relaxed State) des Hämoglobins bezeichnet.

Abbildung 2: Sauerstoffhaltiges Hämoglobin

Was ist desoxygeniertes Hämoglobin??

Desoxygeniertes Hämoglobin ist die Form von Hämoglobin, die nicht an Sauerstoff gebunden ist. Desoxygeniertes Hämoglobin hat keinen Sauerstoff. Daher heißt dieser Zustand T-Zustand (angespannter Zustand) von Hämoglobin. Desoxygeniertes Hämoglobin kann beobachtet werden, wenn mit Sauerstoff angereichertes Hämoglobin Sauerstoff freisetzt und es in der Nähe der Plasmamembran von Muskelzellen, in denen sich ein niedriger pH-Wert befindet, mit Kohlendioxid ausgetauscht wird. Wenn Hämoglobin eine geringe Affinität zur Sauerstoffbindung hat, liefert es Sauerstoff und wandelt sich in desoxygeniertes Hämoglobin um.

Abbildung 3: Sauerstoffhaltiger und desoxygenierter Blutfluss durch den Körper

Was ist der Unterschied zwischen Oxygeniertem und Desoxygeniertem Hämoglobin??

Oxygeniertes vs desoxygeniertes Hämoglobin
Sauerstoffhaltiges Hämoglobin ist die Kombination von Hämoglobin plus Sauerstoff.	Die ungebundene Form von Hämoglobin mit Sauerstoff wird als desoxygeniertes Hämoglobin bezeichnet.
Zustand des Sauerstoffmoleküls
Sauerstoffmoleküle sind an Hämoglobinmoleküle gebunden.	Sauerstoffmoleküle sind nicht an Hämoglobinmoleküle gebunden.
Farbe
Sauerstoffhaltiges Hämoglobin hat eine leuchtend rote Farbe.	Desoxygeniertes Hämoglobin hat eine dunkelrote Farbe.
Zustand des Hämoglobins
Dies ist bekannt als R Zustand des Hämoglobins.	Dies ist bekannt als T (angespannter) Zustand von Hämoglobin.
Formation
Sauerstoffhaltiges Hämoglobin wird gebildet, wenn Sauerstoffmoleküle während der physiologischen Atmung an Hämgruppen des Hämoglobins in roten Blutkörperchen binden.	Desoxygeniertes Hämoglobin wird gebildet, wenn Sauerstoff aus oxygeniertem Hämoglobin freigesetzt wird und mit Kohlendioxid in der Nähe der Plasmamembran von Muskelzellen ausgetauscht wird.

Zusammenfassung - Sauerstoffhaltiges und desoxygeniertes Hämoglobin

Hämoglobin ist ein lebenswichtiges Protein, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Es ist in der Lage, Sauerstoff aus der Lunge in die Körpergewebe zu befördern und Kohlendioxid aus den Körpergewebe in die Lunge zu bringen. Es gibt zwei Zustände von Hämoglobin aufgrund der Bindung von Sauerstoff. Dies sind oxygeniertes Hämoglobin und desoxygeniertes Hämoglobin. Sauerstoffhaltiges Hämoglobin entsteht, wenn Sauerstoffmoleküle an die Fe-Atome gebunden werden. Desoxygeniertes Hämoglobin wird gebildet, wenn Sauerstoffmoleküle aus dem Hämoglobinmolekül freigesetzt werden. Dies ist der Hauptunterschied zwischen oxygeniertem und desoxygeniertem Hämoglobin. Die Bindung und Freisetzung von Sauerstoff wird hauptsächlich durch den pH-Wert und den Partialdruck des Sauerstoffs beeinflusst.

Referenz:
1. Thomas, Caroline und Andrew B. Lumb. "Physiologie des Hämoglobins". Physiologie des Hämoglobins | BJA Bildung | Oxford Academic. Oxford University Press, 15. Mai 2012. Web. 20. Februar 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Struktur-Funktions-Beziehungen von menschlichen Hämoglobinen". Verfahren (Baylor University. Medical Center). Baylor Health Care System, Juli 2006. Web. 20. Februar 2017

Bildhöflichkeit:
1. "Hämoglobin von 1904" Von OpenStax College - Anatomie und Physiologie, Connexions-Website. (CC BY 3.0) über Commons Wikimedia
2. “Abbildung 39 04 01” von CNX OpenStax -  (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia
3. 2101 Durchblutung des Herzens “von OpenStax College - Anatomie und Physiologie, Connexions-Website.  (CC BY 3.0) über Commons Wikimedia