Polypeptide und Proteine sind natürliche und essentielle organische Verbindungen einer Zelle. Sie bestehen beide aus Aminosäuren. Aminosäuren sind natürlich vorkommende Verbindungen, die sich zu Peptiden, Polypeptiden und Proteinen verbinden. Jede Aminosäure enthält ein Amin (-NH2) und eine Hydroxylgruppe (-COOH) sowie eine spezifische Seitenkette (R-Gruppe). Die Seitenkettengruppe variiert in Größe, Form, Ladung und Reaktivität und ist daher für jede Aminosäure einzigartig. Es gibt 20 Arten von monomeren Aminosäuren, die in verschiedenen Kombinationen miteinander verknüpft werden können, wodurch Polypeptide und Proteine mit einer hohen Diversität erhalten werden.
Ein Polypeptid ist ein Polymer mit einer definierten Sequenz von Aminosäuren, die durch kovalente Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Eine Peptidbindung ist das Ergebnis einer Kondensationsreaktion zwischen zwei Aminosäuren: Die Carboxylgruppe einer Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe einer benachbarten Aminosäure unter Freisetzung eines Wassermoleküls (H2O). Kurze Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind, werden als Peptide bezeichnet. Peptide werden gewöhnlich von bis zu 20 bis 30 Aminosäuren gebildet. Längere Ketten von verknüpften Aminosäureresten mit einer spezifischen Sequenz werden als Polypeptide bezeichnet. Polypeptide können bis zu 4000 Reste enthalten. Polypeptide sind durch ein Polypeptidrückgrat gekennzeichnet, das durch die sich wiederholende Sequenz von Atomen im Kern der verknüpften Aminosäurekette gebildet wird. An das Polypeptid-Rückgrat sind die Aminosäuren-spezifischen Seitenketten, die R-Gruppe, gebunden. Polypeptide können sich zu einer festen Struktur falten und ein Protein bilden. Ein Polypeptid bildet daher die lineare Sequenz von Aminosäureresten, die die Primärstruktur eines Proteins bildet.
Proteine sind strukturell und funktionell komplexe Moleküle. Der Begriff Protein wird verwendet, um die dreidimensionale Struktur zu beschreiben, die durch Faltung eines oder mehrerer Polypeptide gebildet wird. Proteine weisen vier strukturelle Organisationsniveaus auf, wobei das Polypeptid die Primärstruktur ist. Ein Protein hat eine Sekundärstruktur, wenn Polypeptidketten α-Helices und β-Faltblätter bilden. Die Protein-Tertiärstruktur bildet die vollständige dreidimensionale Organisation einer Polypeptidkette. Wenn mehr als eine Polypeptidkette am Proteinkomplex beteiligt ist, wird die Proteinstruktur als quaternär bezeichnet. Die Faltung von Polypeptidketten zur Bildung eines Proteins basiert auf vielen schwachen nichtkovalenten Bindungen, die zwischen verschiedenen Teilen einer Kette oder sogar zwei oder mehr Polypeptidketten gebildet werden. Die nicht-kovalenten Bindungen betreffen die Atome des Polypeptid-Rückgrats sowie die R-Gruppe der Seitenketten und sind von drei Typen: Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen und Van-der-Waal-Bindungen. Eine große Anzahl schwacher nichtkovalenter Bindungen wirkt parallel und ihre Stärke wird kombiniert, um die Stabilität einer gefalteten Proteinstruktur zu gewährleisten. Eine Unterstruktur der Proteinorganisation ist die Proteindomäne. Es besteht aus einem beliebigen Teil einer Polypeptidkette, die sich unabhängig zu einer stabilen Struktur falten kann. Jede Domäne enthält zwischen 40 und 350 Aminosäuren. Das kleinste Protein weist eine einzelne Domäne auf, während ein großes Protein bis zu mehrere Dutzend Domänen enthalten kann. Jede Domäne des Proteins ist normalerweise mit einer bestimmten Funktion verbunden. Die funktionellen Eigenschaften von Proteinen hängen weitgehend von ihrer Struktur und Form ab, die es ihnen ermöglicht, mit anderen Molekülen physikalisch zu interagieren. Diese Wechselwirkungen sind immer spezifisch und selektiv. Jedes Protein kann mit seinen Ligandenbindungsstellen mit hoher Affinität an ein oder wenige Moleküle binden, die als Liganden bekannt sind. Die Ligandenbindungsstelle ist ein Hohlraum in der Proteinoberfläche, der durch die Faltung der Polypeptidkette gebildet wird. Separate Ligandenbindungsstellen in einem Protein können an verschiedene Liganden binden, die Proteinfunktion regulieren oder dazu beitragen, das Protein an eine bestimmte Stelle in der Zelle zu verschieben. Die Proteinfunktion hängt stark von ihrer Struktur ab. Eine Änderung einer Aminosäure kann ihre Form zerstören und zu einem Funktionsverlust führen.
Ein Polypeptid ist ein Polymer, das aus einer definierten Sequenz von Aminosäuren gebildet wird, die über kovalente Peptidbindungen miteinander verbunden sind.
Ein Protein ist ein strukturell und funktionell komplexes Molekül, das durch Faltung einer oder mehrerer Polypeptidketten gebildet wird.
Ein Polypeptid weist eine einfache Struktur auf und besteht aus dem Polypeptid-Rückgrat, das durch die sich wiederholende Sequenz von Atomen im Kern der verknüpften Aminosäurekette gebildet wird. An das Polypeptid-Rückgrat sind die Aminosäuren-spezifischen Seitenketten, die R-Gruppe, gebunden
Ein Protein auf der anderen Seite ist ein komplexes Molekül, das aus einer oder mehreren Polypeptidketten besteht, die sich in eine sekundäre, tertiäre oder quaternäre Struktur falten.
Die Proteinform wird durch drei Arten schwacher nichtkovalenter Bindungen stabil gehalten: Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen und Van-der-Waal-Bindungen.
Die Hauptfunktion eines Polypeptids besteht in der Primärstruktur komplexerer Proteine. Polypeptiden fehlt die dreidimensionale Struktur, die es einem Protein ermöglicht, sich an einen Liganden zu binden und funktional zu sein.
Auf der anderen Seite ermöglicht die strukturelle Komplexität eines Proteins, seine stabile Form mit seinen Ligandenbindungsstellen, dass es spezifisch und mit hoher Affinität an bestimmte Liganden bindet, reguliert wird und an vielen lebenswichtigen zellulären Stoffwechselwegen teilnimmt.
Polypeptide und Proteine sind natürlich vorkommende und essentielle organische Verbindungen einer Zelle.
Während Aminosäuren ihr gemeinsamer Hauptbestandteil sind, weisen Polypeptide und Proteine wesentliche strukturelle und funktionelle Unterschiede auf: