Immunglobuline werden als besondere Art von globularen Proteinen mit komplexer Struktur bezeichnet. Sie werden vom lebenden System als sekundäre spezifische Immunantwort beim Kontakt mit einem Antigen eines Fremdpartikels oder eines Organismus produziert. Immunglobuline sind auch als Antikörper bekannt, bei denen es sich um spezifische Proteine handelt, die als Reaktion auf ein Antigen hergestellt werden. Die fünf Hauptklassen von Antikörpern sind - Immunglobulin (Ig) A, G, M, E, D. Immunglobulin A (IgA / IGG) ist ein sekretorisches Immunglobulin, das in den Schleimhautoberflächen vorhanden ist, bestehend aus einer J-Kette und einem teilnehmenden sekretorischen Polypeptid in der Sekretionsfunktion. Immunglobulin G (IgG / IGG) ist hauptsächlich an der Wirkung gegen fremde Pathogene beteiligt, zu denen Bakterien und Viren gehören. Das Hauptunterschied zwischen IGA und IGG ist die Anwesenheit und Abwesenheit des Sekretionspolypeptids. IGA besitzt ein Sekretionspolypeptid, um die Sekretion über Schleimhautoberflächen zu erleichtern, wohingegen IGG keine Sekretionsfunktion hat, so dass die J-Kette fehlt.
1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist IGA?
3. Was ist IGG?
4. Ähnlichkeiten zwischen IGA und IGG
5. Side-by-Side-Vergleich - IGA und IGG in Tabellenform
6. Zusammenfassung
IGA ist ein Immunglobulintyp, der eine Sekretionsfunktion besitzt. Daher kann IGA hauptsächlich in Sekreten einschließlich Speichel und Muttermilch gefunden werden. Etwa 50% der Proteinzusammensetzung von Kolostrum besteht aus IGA. Es wird auch von den Schleimhautschichten des Gastrointestinaltrakts und der Atemwege ausgeschieden. Dies bietet einen Schutzmechanismus gegen das Eindringen der Erreger in den Darm oder in die Atemwege.
Abbildung 01: Aufbau der IGA
Es gibt zwei Hauptunterklassen von IGA. IGA 1 und IGA2. IGA1 besitzen eine längere Scharnierregion und haben einen zusätzlichen doppelten Satz Aminosäuren in ihrer Struktur. Diese verlängerte Gelenkregion erhöht die Empfindlichkeit von IGA1 gegenüber bakteriellen Proteasen. Daher ist es meistens im Serum vorhanden. IGA2 besteht aus einer kürzeren Gelenkregion und es fehlt die Aminosäure-Doppelstruktur. Daher hat es keine erhöhte Empfindlichkeit gegenüber Protease. IGA2 ist hauptsächlich in den Schleimsekretionsmembranen vorhanden.
IGA bildet eine Dimer-Struktur, die für diesen Immunglobulintyp charakteristisch ist. Die Monomere sind durch eine als J-Kette bekannte Struktur verbunden. Die J-Kette ist über Disulfidbindungen mit der Dimerstruktur verbunden. Ein Polypeptid ist mit der Dimer-Struktur assoziiert, die als sekretorische Polypeptidkomponente von IGA wirkt. Die Hauptfunktion von IGAs besteht darin, die Schleimhautschichten vor äußeren Toxinen und Chemikalien wie bakteriellen und viralen Toxinen zu schützen. IGA nimmt an einer Neutralisierungsreaktion teil, um die Toxinprodukte zu neutralisieren.
IGG ist der im System am häufigsten vorkommende Immunglobulintyp. Es ist auch die Hauptform von zirkulatorischem Immunglobulin im Körper. IGG ist die einzige Form von Immunglobulin, die die Plazenta überqueren und den Fötus erreichen kann. IGG besteht aus vier Polypeptidketten; 2 schwere Ketten und 2 leichte Ketten, die durch Disulfidverbindungen miteinander verbunden sind. Jede schwere Kette besteht aus einer N-terminalen variablen Domäne (VH) und drei konstanten Domänen (CH1, CH2, CH3) mit einer zusätzlichen "Gelenkregion" zwischen CH1 und CH2. Jede Leichtkette besteht aus einer N-terminalen variablen Domäne (VL) und einer konstanten Domäne (CL). Die leichte Kette ist mit den VH- und CH1-Domänen verbunden, um einen Fab-Arm zu bilden ("Fab" = Fragment-Antigen-Bindung), und die V-Regionen interagieren, um die Antigen-Bindungsregion zu bilden. Weiterhin enthält IGG eine stark konservierte Region, die aus einer glykosylierten Aminosäure am 297 bestehtth Position.
Abbildung 02: Allgemeine Struktur des IGG
IGG hat vier Hauptunterklassen, nämlich IgG1, IGG2, IGG3 und IGG4. IGG1 ist die am häufigsten vorkommende Unterklasse. Es ist die sofortige Antikörperantwort, die im Körper bei einer Infektion durch ein Bakterien- oder Virusaggregat hervorgerufen wird. IGG2 werden hauptsächlich als Antwort auf bakterielle Kapselantigene produziert. Diese Antikörper sprechen auf Antigene auf Kohlenhydratbasis an. Es kann auch gegen Viren wirken, die Antigene auf Kohlenhydratbasis besitzen. IGG3 ist ein proinflammatorischer Antikörper, der im Allgemeinen als Reaktion auf eine Virusinfektion produziert wird. IGG3 ist der Hauptantikörper, der als Reaktion auf Blutgruppenantigene produziert wird. IGG4-Antikörper werden als Reaktion auf längere Infektionen produziert.
IGA gegen IGG | |
IGA ist ein Antikörper, der in Sekreten und Schleimhäuten vorhanden ist und gegen bakterielle und virale Pathogene wirkt. | IGG ist ein Antikörper, der als sekundärer Immunmechanismus bei der Bekämpfung pathogener viraler und bakterieller Stämme produziert wird. |
Verteilung | |
IGA ist in Schleimhäuten und Körpersekreten wie Speichel und Muttermilch. | IGG ist in allen intra- und extra vaskulären Geweben vorhanden. |
Zusammensetzung der schweren Kette | |
IGA hat eine Alpha-schwere Kette. | IGG hat eine schwere Gamma-Kette. |
Konzentration im Serum | |
Im Serum beträgt die IGA-Konzentration 0,6 - 3 mg / ml. | Im Serum beträgt die IGG-Konzentration 6 - 13 mg / ml. |
J Kette | |
Anwesend bei IGA. | In IGG nicht vorhanden. |
Sekretorisches Polypeptid | |
Anwesend bei IGA. | In IGG nicht vorhanden. |
Fähigkeit, die Plazenta zu überqueren | |
IGA kann die Plazenta nicht überqueren. | IGG kann die Plazenta überqueren. |
Sowohl IGA als auch IGG werden im Körper als sekundäre Immunantwort produziert. Sie sind spezifische Antikörper, die durch Bindung an ein spezifisches Antigen wirken. Der Hauptunterschied der beiden Immunglobuline beruht auf der Sekretionsfunktion. IGA ist Sekretionsflüssigkeiten und Schleimhautsekretionsmembranen, während IGG das am häufigsten vorkommende Immunglobulin im Serum ist. Beide können mikrobielle Krankheitserreger bekämpfen. Das ist der Unterschied zwischen IGA und IGG.
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