Unterschied zwischen Kd und Km

Schlüsseldifferenz - Kd vs Km
 

Kd und Km sind Gleichgewichtskonstanten. Der Hauptunterschied zwischen Kd und Km ist das Kd ist eine thermodynamische Konstante, während Km keine thermodynamische Konstante ist.

Kd bezieht sich auf die Dissoziationskonstante, während Km die Michaelis-Konstante ist. Diese beiden Konstanten sind für die quantitative Analyse enzymatischer Reaktionen sehr wichtig. 

INHALT

1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist Kd
3. Was ist Km?
4. Seite an Seite Vergleich - Kd vs Km in Tabellenform
5. Zusammenfassung

Was ist Kd?

Kd ist die Dissoziationskonstante. Es ist auch bekannt als Gleichgewichtsdissoziationskonstante aufgrund seiner Verwendung in Gleichgewichtssystemen. Die Dissoziationskonstante ist die Gleichgewichtskonstante von Reaktionen, bei denen eine große Verbindung reversibel in kleine Komponenten umgewandelt wird. Der Prozess dieser Umwandlung wird auch als Dissoziation bezeichnet. Ein ionisches Molekül dissoziiert immer in seine Ionen. Dann ist die Dissoziationskonstante oder Kd eine Größe, die das Ausmaß ausdrückt, in dem eine bestimmte Substanz in Lösung in Ionen dissoziiert. Somit ist dies gleich dem Produkt der Konzentrationen der jeweiligen Ionen geteilt durch die Konzentration des nicht dissoziierten Moleküls.

AB & # x2194; A + B

In der obigen allgemeinen Reaktion kann die Dissoziationskonstante Kd wie folgt angegeben werden.

Kd = [A] [B] / [AB].

Wenn es eine stöchiometrische Beziehung gibt, sollten außerdem die stöchiometrischen Koeffizienten in die Gleichung einbezogen werden.

xAB & # x2194; aA + bB

Die Gleichung der Dissoziationskonstante Kd für die obige Reaktion lautet wie folgt:

Kd = [A]^ein[B]^b / [AB]^x

Bei biochemischen Anwendungen hilft Kd insbesondere bei der Bestimmung der Produktmenge, die durch eine chemische Reaktion in Gegenwart eines Enzyms abgegeben wird. Der Kd einer enzymatischen Reaktion drückt die Ligand-Rezeptor-Affinität aus. Mit anderen Worten, es gibt die Fähigkeit eines Substrats an, den Rezeptor eines Enzyms zu verlassen. Auf der anderen Seite wird beschrieben, wie stark ein Substrat an das Enzym bindet.

Was ist Km??

Km ist die Michaelis-Konstante. Im Gegensatz zu Kd ist Km eine kinetische Konstante. Seine Hauptanwendung ist die Enzymkinetik, dh die Bestimmung der Bindungsaffinität eines Substrats an ein Enzym. Die Konstante wird ausgedrückt, indem die Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines Enzyms bezogen wird. Dementsprechend ist die Michaelis-Konstante oder Km die Konzentration des Substrats, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte ihrer maximalen Geschwindigkeit erreicht.

Abbildung 1: Die Beziehung zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration in einer enzymatischen Reaktion.

Während einer Reaktion zwischen Enzym (E) und Substrat (S) ist die Bildung von Produkten (P) wie folgt:

E + S & # x2194; E-S-Komplex & # x2194; E + P

Wenn die Gleichgewichtskonstanten der obigen Reaktion wie folgt sind, können Sie aus diesen Konstanten Km ableiten.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Bestimmung von Km nach Michaels Konzept

Michaelis entwickelte eine Beziehung unter Verwendung der Substratkonzentration [S] und der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit Vmax. Die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Km einer enzymatischen Reaktion ist wie folgt:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v ist zu jedem Zeitpunkt die Geschwindigkeit, während [S] die Substratkonzentration zu einem bestimmten Zeitpunkt ist und Vmax die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ist. Km ist die Michaelis-Konstante für das Enzym in der Reaktion. Der Wert der Michaelis-Konstante hängt vom Enzym ab. Folglich gibt ein kleiner Wert von Km an, dass das Enzym mit einer geringen Menge Substrat gesättigt wird. Dann wird der Vmax bei einer niedrigen Substratkonzentration erhalten. Im Gegensatz dazu zeigt ein hoher Km-Wert an, dass das Enzym eine hohe Menge an Substrat benötigt, um gesättigt zu werden.

Was ist der Unterschied zwischen Kd und Km?

Kd vs Km
Kd ist die Dissoziationskonstante.	Km ist die Michaelis-Konstante.
Natur
Kd ist eine thermodynamische Konstante.	Km ist eine kinetische Konstante.
Einzelheiten
Kd steht für die Affinität eines Substrats gegenüber einem Enzym.	Km repräsentiert die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.

Zusammenfassung - Kd vs Km

Kd und Km sind Gleichgewichtskonstanten, die Eigenschaften enzymatischer Reaktionen beschreiben. Der Hauptunterschied zwischen Kd und Km besteht darin, dass Kd eine thermodynamische Konstante ist, während Km keine thermodynamische Konstante ist.

Referenz:

1. “Michaelis-Menten Kinetics”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. April 2018, Hier verfügbar.
2. "Einführung in Enzyme". Substratkonzentration (Einführung in Enzyme), Hier verfügbar.
3. "Dissoziationskonstante". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. April 2018, Hier verfügbar.