Die Proteine des Immunsystems, die an die Antigene der Fremdsubstanzen binden, werden als Immunglobuline (Ig) oder Antikörper bezeichnet. Sie werden zur Bekämpfung von Krankheitserregern wie Bakterien, Viren und Parasiten hergestellt. Die Hauptfunktion von Ig besteht darin, die Zerstörung fremder Erreger zu erleichtern. IgG und IgM sind zwei Klassen von Immunglobulinen. Das Hauptunterschied zwischen IgG und IgM ist das IgG stellt die Reaktion im späten Stadium auf eine Krankheit dar, während IgM unmittelbar nach der Exposition mit einem bestimmten Antigen produziert wird. IgGs können im gesamten Körper gefunden werden, hauptsächlich in Körperflüssigkeiten, während IgMs in Blut und Lymphe gefunden werden. IgGs bewirken eine langfristige Reaktion auf ein bestimmtes Antigen und sorgen für eine dauerhafte Immunität. IgMs zeigen jedoch eine kurzfristige Reaktion.
1. Was ist IgG?
- Definition, Struktur, Funktion im Immunsystem
2. Was ist IgM?
- Definition, Struktur, Funktion im Immunsystem
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen IgG und IgM?
- Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen IgG und IgM?
- Vergleich der wichtigsten Unterschiede
Schlüsselbegriffe: Adaptive Immunität, Agglutination, Antigen, Komplementaktivierung, IgG, IgM, Immunglobuline
IgG bezieht sich auf eine Klasse von Immunglobulinen, die aus dem am häufigsten vorkommenden Antikörpertyp bestehen, der im Blut zirkuliert. IgG ist ein überwiegend im Serum vorhandenes Monomer. Es ist der am häufigsten vorkommende Typ von Immunglobulinen, der etwa 75% der gesamten Immunglobuline ausmacht. IgGs sind hauptsächlich für den Schutz von Neugeborenen während des ersten Geburtsmonats verantwortlich, da sie die Plazenta der Mutter überqueren und das Baby erreichen können. Bei Erwachsenen werden IgGs in Blut, Lymphe, Peritonealflüssigkeit und Zerebrospinalflüssigkeit gefunden. Die Produktion von IgGs erfolgt als verzögerte Reaktion, jedoch spezifisch auf ein bestimmtes Antigen. Sie bleiben jedoch für längere Zeit im Körper. IgGs sind bei der passiven Immunisierung aufgrund der Langlebigkeit der IgGs im Serum wichtig. Bei der passiven Immunisierung werden fremde Antikörper als Impfstoffe in den Körper injiziert. Die Anatomie von IgG ist in gezeigt Abbildung 1.
1: IgG
Die vier IgG-Unterklassen sind IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4. IgG1 ist die Hauptsubklasse von IgGs. IgG3 hat die höchste Fähigkeit zur Komplementaktivierung. Sowohl IgG1 als auch IgG3 haben die höchste Affinität zu Antigenen.
IgM bezieht sich auf eine Klasse von Immunglobulinen, die aus einer Pentamer-Struktur besteht, die die primären Antikörper umfasst, die früh in der Immunantwort freigesetzt werden. Es nimmt 10% des Immunglobulingehalts im Serum ein. IgM ist das effizienteste Komplement fixierende Immunglobulin. Es wird auch auf der Plasmamembran der B-Zellen als Monomer exprimiert. In der Pentamer-Struktur besteht jede Monomereinheit aus zwei leichten Ketten und zwei schweren Ketten. Die Struktur von IgM ist in gezeigt Figur 2.
2: IgM
IgMs sind für Agglutination und zytosolische Reaktionen verantwortlich, da sie die ersten Antikörper während einer adaptiven Immunantwort sind. Sie kommen überwiegend in Blut und Lymphe vor.
IgG: IgG bezieht sich auf eine Klasse von Immunglobulinen, die den am häufigsten vorkommenden Antikörpertyp enthalten, der im Blut zirkuliert.
IgM: IgM bezieht sich auf eine Klasse von Immunglobulinen, die aus einer Pentamer-Struktur besteht, die die primären Antikörper umfasst, die früh in der Immunantwort freigesetzt werden.
IgG: IgG bezieht sich auf das Immunglobulin G.
IgM: IgM bezieht sich auf das Immunglobulin M.
IgG: IgG wird in den letzten Stadien der Immunantwort produziert.
IgM: IgM wird in den frühen Stadien der Immunantwort produziert.
IgG: Die vier Unterklassen von IgG sind IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4.
IgM: IgMs fehlen Unterklassen.
IgG: IgGs sind kleiner als IgM (150 kDa).
IgM: IgMs sind größer (970 kDa).
IgG: IgG ist ein Monomer.
IgM: IgM ist ein Pentamer.
IgG: IgG besteht aus zwei Antigenbindungsstellen.
IgM: IgM besteht aus zehn Antigenbindungsstellen.
IgG: IgG ist der am häufigsten vorkommende Typ von Immunglobulin.
IgM: IgM ist weniger reichlich als IgG.
IgG: IgG kann durch die Plazenta von der Mutter zum Kind reisen.
IgM: IgM kann die Plazenta nicht durchqueren.
IgG: IgGs kommen in allen Körperflüssigkeiten vor.
IgM: IgMs werden in Blut und Lymphe gefunden.
IgG: IgGs sind langanhaltende Immunglobuline.
IgM: IgMs sind temporäre Antikörper und werden durch IgG ersetzt.
IgG: IgGs bieten Schutz gegen bakterielle und virale Infektionen.
IgM: IgMs bieten Schutz vor neu auftretenden Krankheitserregern im Körper.
IgG: Das IgG bindet an die Epitope und aktiviert das Komplementsystem, da sie später während der adaptiven Immunantwort entstehen.
IgM: Die IgMs sind für die Agglutination und zytosolische Reaktionen verantwortlich, da sie die ersten Antikörper während der adaptiven Immunantwort sind.
IgG und IgM sind zwei Klassen von Immunglobulinen. Sowohl IgG als auch IgM werden als Reaktion auf die adaptive Immunantwort produziert. Sie binden an ein spezifisches Epitop auf den Antigenen von Krankheitserregern. IgG wird in den frühen Stadien der Immunantwort produziert, während IgM in den späteren Stadien der Immunantwort produziert wird. IgGs sind hauptsächlich an der Aktivierung des Immunsystems beteiligt, während IgMs an Agglutination und Zytosolreaktionen beteiligt sind. Der Hauptunterschied zwischen IgG und IgM ist daher die Struktur und Funktion jeder Klasse von Immunglobulinen während einer Immunantwort.
1. „Immunglobulin-IgG-Klasse“. Thermo Fisher Scientific, hier erhältlich.
2. "IgM-Antikörper-Überblick". Genescript, hier verfügbar.
1. „Anatomie eines IgG“ Von w: Benutzer: AJVincelli - Erstellt von Wikipedia w: Benutzer: AJVincelli mit PowerPoint 2013 und mehreren öffentlichen Referenzquellen (Public Domain) über Commons Wikimedia
2. "IgM-Schema" (CC BY-SA 2.5) über Commons Wikimedia