Immunoglobulin und Antikörper sind Proteine, die die Krankheit bekämpfen, die von den meisten Wirbeltieren als Reaktion auf ein bestimmtes Antigen entwickelt werden. Sowohl Immunglobulin als auch Antikörper sind Glycoproteine. Beide enthalten ähnliche Bereiche in ihren Molekülen. Immunglobuline werden an die B-Zellmembran gebunden, während Antikörper im Kreislauf schweben. Das Hauptunterschied zwischen Immunglobulin und Antikörper ist das Immunglobulin besitzt eine Transmembrandomäne, um an die Plasmamembran gebunden zu werden, während der Antikörper keine Transmembrandomäne besitzt. Die fünf Immunglobulinklassen sind IgG, IgM, IgA, IgD und IgE. Ein Antikörper ist ein Y-förmiges Glykoprotein. Immunglobuline werden auch als Oberflächen-Immunglobuline bezeichnet. Sowohl Immunglobulin als auch Antikörper sind Bestandteile des Immunsystems.
1. Was ist ein Immunglobulin?
- Definition, Struktur, Funktion
2. Was ist ein Antikörper?
- Definition, Struktur, Funktion
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Immunglobulin und Antikörper?
- Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Immunglobulin und Antikörper?
- Vergleich der wichtigsten Unterschiede
Schlüsselbegriffe: Antikörper, Antigen, B-Zellen, Konstante Domäne, Immunsystem, Immunoglobulin, Pathogene, Transmembrandomäne, variable Domäne
Immunglobulin bezieht sich auf jede Klasse von strukturell verwandten Proteinen im Serum und in den Zellen des Immunsystems, die als Antikörper fungieren. Es wird als Antwort auf ein Antigen hergestellt. Der Name Immunglobulin leitet sich von der Tatsache ab, dass sie mit globulären Proteinen migrieren, wenn das antikörperhaltige Serum in einem elektrischen Feld platziert wird. Die fünf Immunglobulinklassen sind IgG, IgM, IgA, IgD und IgE. Die Struktur und Funktion von fünf Immunglobulinklassen ist in gezeigt Abbildung 1.
Abbildung 1: Klassen von Immunglobulinen
Immunglobuline sind strukturell Antikörpern ähnlich. Das heißt, Immunglobuline enthalten eine Y-Form mit zwei schweren und leichten Ketten. Man findet, dass sich Immunglobuline an der Plasmamembran der B-Zellen anhaften, die Immunglobuline produzieren. Um an die Plasmamembran gebunden zu werden, sollten Immunglobuline auch eine Transmembrandomäne besitzen.
Ein Antikörper bezieht sich auf ein Globinprotein, das von B-Zellen als Antwort auf ein bestimmtes Antigen produziert wird. Das charakteristischste Merkmal eines Antikörpers ist seine Spezifität für ein bestimmtes Antigen. Antigene sind typischerweise Y-förmige Moleküle. Sie bestehen aus zwei identischen schweren Ketten und zwei identischen leichten Ketten. Die Vierkettenstruktur wird durch Disulfidbindungen zwischen den Ketten zusammengehalten. Sowohl schwere als auch leichte Ketten enthalten variable und konstante Regionen. Die Aminosäuresequenz der konstanten Region ist unter den Antikörpern konserviert, aber die Aminosäuresequenz der variablen Region kann sich voneinander unterscheiden. Die Arme des Antikörpermoleküls werden im Gelenkbereich gebildet, wodurch das Molekül eine Y-Form erhält. Die variable Region gibt Antikörpern Spezifität an. Die Struktur eines typischen Antikörpers ist in gezeigt Figur 2.
Abbildung 2: Antikörper
Antigenbindung und Effektorfunktion sind die zwei Funktionen von Immunglobulinen. Immunglobuline können an eine spezifische Antigen-Determinante auf der Oberfläche von Pathogenen wie Viren, Bakterien, Pilzen und Parasiten oder mit Pathogen infizierten Zellen im Körper binden. Die Bindung von Antikörpern an ein Pathogen kann das Pathogen entweder neutralisieren. Antikörper zeigen zwei Effektorfunktionen: Fixierung des Komplements und Bindung an verschiedene Zelltypen. Die Bindung von Antikörpern an ein bestimmtes Pathogen kann das Komplementsystem dazu bringen, das Pathogen zu zerstören. Die Antikörper-gebundenen Pathogene können die Zellen des Immunsystems wie Makrophagen, Mastzellen und Lymphozyten dazu veranlassen, eine Immunreaktion gegen sie auszulösen.
Immunoglobulin: Immunglobulin bezieht sich auf jede Klasse von strukturell verwandten Proteinen im Serum und in den Zellen des Immunsystems, die als Antikörper fungieren.
Antikörper: Antikörper bezieht sich auf ein Globinprotein, das von B-Zellen als Antwort auf ein bestimmtes Antigen produziert wird.
Immunoglobulin: Immunglobulin kommt auf der Oberfläche von B-Zellen vor.
Antikörper: Antikörper treten frei im Kreislauf auf.
Immunoglobulin: Immunglobulin umfasst eine Transmembrandomäne, um an die Plasmamembran von B-Zellen gebunden zu werden.
Antikörper: Antikörper hat keine Transmembrandomänen.
Immunoglobulin: Die fünf Immunglobulinklassen sind IgG, IgM, IgA, IgD und IgE.
Antikörper: Ein bestimmter Antikörpertyp ist spezifisch für ein bestimmtes Pathogen.
Immunoglobulin: Die Funktion des Immunglobulins hängt von der Art der schweren Kette ab.
Antikörper: Die Nicht-Selbst-Antigene werden von spezifischen Antigenen erkannt und durch Antikörper neutralisiert.
Immunglobulin und Antikörper sind zwei Arten von Glycoproteinmolekülen, die als Reaktion auf ein spezifisches Antigen produziert werden. Immunglobuline sind immer an die Plasmamembran der B-Zellen gebunden. Antikörper können jedoch frei im Kreislauf gefunden werden. Der Hauptunterschied zwischen Immunglobulin und Antikörper ist das Auftreten jeder Art von Molekül im Körper.
1. "Immunglobuline: Struktur und Funktionen". The Biochemistry Questions Site, 26. Mai 2009, erhältlich hier.
2. Mandal, Ananya. „Was ist ein Antikörper?“ News-Medical.net, 3. August 2017, hier erhältlich.
1. "Antikörper" (CC BY-SA 2.5) über Commons Wikimedia
2. "2221 Fünf Klassen von Antikörpern neu" Von OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-Website. Verfügbar hier, 19. Juni 2013. (CC BY 3.0) über Commons Wikimedia