Unterschied zwischen Pepsin und Trypsin
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Das Hauptunterschied Zwischen Pepsin und Trypsin liegt das Pepsin wird von den Magendrüsen des Magens abgegeben, wohingegen Trypsin von den exokrinen Drüsen des Pankreas abgegeben wird. Darüber hinaus funktioniert Pepsin in einem sauren Medium, während Trypsin in einem alkalischen Medium funktioniert.
Pepsin und Trypsin sind zwei Arten proteolytischer Enzyme, die vom Verdauungssystem ausgeschieden werden, um Proteine zu verdauen.
Wichtige Bereiche
1. Was ist Pepsin?
- Definition, Fakten, Typen
2. Was ist Trypsin?
- Definition, Fakten, Typen
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Pepsin und Trypsin?
- Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Pepsin und Trypsin?
- Vergleich der wichtigsten Unterschiede
Schlüsselbegriffe
Aktivierung, Anwendungen, proteolytische Enzyme, Pepsin, Trypsin
Was ist Pepsin?
Pepsin ist das proteolytische Hauptenzym in Wirbeltieren, das im Magensaft vorkommt. Der inaktive Vorläufer von Pepsin ist Pepsinogen, das von der Magenschleimhaut produziert wird. Pepsin zeigt eine breite Spezifität für die Peptidbindungen in den aromatischen oder Carboxyl-L-Aminosäuren. Die Hydrolyse der Peptidbindungen erfolgt hauptsächlich am C-Terminus der Phenylalanin- und Leucinreste.
Abbildung 1: Pepsin A
Die vier Arten von Pepsinproteinen sind Pepsin A, B (Parapepsin I), C (Gastricsin) und D (die unphosphorylierte Form von Pepsin A). Pepsin A ist die vorherrschende Form der Magenprotease. Die Aktivierung von Pepsinogen in Pepsin erfordert die Protonierung eines der beiden Aspartatreste der katalytischen Stelle. Es tritt bei einem pH zwischen 1 und 5 auf.
Was ist Trypsin?
Trypsin ist eine Pankreasserinprotease mit einer Substratspezifität für positiv geladene Lysin- und Argininseitenketten. Das inaktive Proenzym von Trypsin ist Trypsinogen, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Die Aktivierung von Trypsinogen erfordert die Entfernung von terminalem Hexapeptid. Die zwei Haupttypen von Trypsinenzymen sind α- und β-Trypsin. Die vorherrschende Form ist das α-Trypsin.
Abbildung 2: Rindertrypsin
Trypsin wird bei der Gewebedissoziation zusammen mit der Kollagenase und Elastinase, bei der Zellernte durch Trypsinierung usw. verwendet.
Ähnlichkeiten zwischen Pepsin und Trypsin
- Pepsin und Trypsin sind zwei Arten von Verdauungsenzymen, die vom Verdauungssystem ausgeschieden werden.
- Beide werden in der inaktiven Form als Zymogene ausgeschieden.
- Sie sind am Abbau von Proteinen durch Hydrolyse der Peptidbindungen beteiligt.
- Sie werden zusammen als Proteasen bezeichnet.
Unterschied zwischen Pepsin und Trypsin
Definition
Pepsin bezieht sich auf das Hauptverdauungsenzym im Magen, das Proteine in Polypeptide abbaut, während sich Trypsin auf ein Verdauungsenzym bezieht, das Proteine im Dünndarm abbaut, die vom Pankreas als Trypsinogen ausgeschieden werden.
Produziert von
Pepsin wird von den Magendrüsen produziert, während Trypsin von der Bauchspeicheldrüse produziert wird.
Bestandteil von
Pepsin ist auch eine Komponente von Magensaft, während Trypsin eine Komponente von Pankreassaft ist.
Typen
Die vier Arten von Pepsinenzymen sind Pepsin A, B, C und D, während die zwei Arten von Trypsinenzymen α- und β-Trypsin sind.
In abgesondert
Außerdem wird das Pepsin in den Magen abgegeben, während das Trypsin in den Zwölffingerdarm des Dünndarms abgegeben wird.
Inaktives Formular
Die inaktive Form des Pepsins ist Pepsinogen, während die inaktive Form des Trypsins Trypsinogen ist.
Aktivierung
Darüber hinaus wird die inaktive Form von Pepsin durch HCl des Magensafts aktiviert, während die inaktive Form von Trypsin durch ein Enzym namens Enteropeptidase aktiviert wird.
Aktive Rückstände
Der Rest des aktiven Zentrums von Pepsin ist Asparaginsäure, während der Rest des aktiven Zentrums von Trypsin Asparaginsäure, Histidin und Serin ist.
Funktionen in
Darüber hinaus funktioniert das Pepsin in einem sauren Medium, während Trypsin in einem alkalischen Medium funktioniert.
Enzymatische Wirkung
Pepsin hydrolysiert Peptidbindungen zwischen großen hydrophoben Aminosäureresten, während Trypsin Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von Lysin oder Arginin hydrolysiert.
Rolle
Pepsin ist für die Umwandlung von Proteinen in Proteosen und Peptones verantwortlich, während Trypsin für die Umwandlung von Proteinen in Polypeptide verantwortlich ist.
Inhibitoren
Inhibitoren von Pepsin sind aliphatische Alkohole, Pepsin A und substratähnliche Epoxidase, während die Inhibitoren von Trypsin DFP, Aprotinin, Ag sind+, EDTA, Benzamidin usw.
Anwendungen
Pepsin wird bei der Verdauung von Antikörpern, bei der Herstellung von Kollagen, bei Proteinverdaulichkeitstests und bei der Subkultivierung lebensfähiger Mammaepithelzellen verwendet, während Trypsin bei der Gewebedissoziation, der Zellernte, der mitochondrialen Isolierung, in vitro-Proteinstudien usw. verwendet wird.
Fazit
Das Pepsin ist die Hauptart des proteolytischen Enzyms in Wirbeltieren, die im Magensaft gefunden werden, während das Trypsin das proteolytische Enzym im Pankreassaft ist. Der Hauptunterschied zwischen Pepsin und Trypsin ist ihre Eigenschaften und Funktion.
Referenz:
1. "Pepsin". Catalase - Worthington Enzyme Manual, hier erhältlich
2. "Trypsin". Catalase - Worthington Enzyme Manual, hier erhältlich
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