Was ist der Unterschied zwischen Fibronektin und Laminin?

Das Hauptunterschied zwischen Fibronektin und Laminin ist das Fibronektin ist ein Glykoprotein, das in der extrazellulären Matrix (ECM) und im Blutplasma vorkommt, während Laminin ein Glykoprotein ist, das als Hauptkomponente der Basalschicht dient. Darüber hinaus ist Fibronektin für die Wundheilung unerlässlich, während Laminin für die Entwicklung des Nervensystems und die Reparatur der peripheren Nerven unerlässlich ist.

Fibronektin und Laminin sind zwei Arten von Glykoproteinen mit hohem Molekulargewicht, die im ECM gefunden werden. Beide Proteintypen sind entscheidend für die Zelladhäsion, Migration, Wachstum und Differenzierung.

Wichtige Bereiche

1. Was ist Fibronektin?
     - Definition, Struktur, Funktion
2. Was ist Laminin?
     - Definition, Struktur, Funktion
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Fibronektin und Laminin?
     - Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Fibronektin und Laminin?
     - Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe

Basallaminat, Zelladhäsion, CIg, extrazelluläre Matrix (ECM), Fibronektin, Glycoproteine, Integrine, Laminin

Was ist Fibronektin?

Fibronektin ist ein Glykoprotein mit hohem Molekulargewicht (~ 440 kDa), das in der extrazellulären Matrix vorkommt. Es bindet an Integrine, eine Art Membran-übergreifende Rezeptorproteine. Darüber hinaus kann es an die Bestandteile des ECM wie Kollagen, Fibrin und Proteoglykane binden. Außerdem ist Fibronektin in der ECM unlöslich und hauptsächlich Fibroblasten sekretieren dieses Glykoprotein.
Darüber hinaus tritt im Blutplasma eine lösliche Form von Fibronektin auf. Es wird formal als "kaltunlösliches Globulin" oder CIg bezeichnet. Hepatozyten der Leber produzieren CIg. Das CIg ist eines der Hauptproteine ​​im Plasma und seine Konzentration beträgt 300 μg / ml.

Abbildung 1: Extrazelluläre Matrixkomponenten des Knorpels

Darüber hinaus hat Fibronektin zwei unterschiedliche Untereinheiten (235-270 kDa), die sich durch alternatives Spleißen ergeben. Das sekretierte oder das lösliche Fibronektin polymerisiert zu Fibrillen höherer Ordnung, die unlöslich sind und in der ECM vorkommen.

Funktionell ist Fibronektin für Zelladhäsion, -wachstum, -migration und -differenzierung verantwortlich. Darüber hinaus ist es für die Aktindynamik, die Wundheilung und die Embryonalentwicklung von entscheidender Bedeutung. Die Bindung des Fibronektins an Integrine vermittelt die Funktion von Fibronektin. Außerdem steht die veränderte Fibronektin-Biochemie im Zusammenhang mit einer Reihe von Pathologien wie Fibrose und Krebs.

Was ist Laminin?

Laminin ist ein weiteres Glykoprotein mit hohem Molekulargewicht, das in der ECM vorkommt. Es ist ein Hauptbestandteil der Basalschicht, die eine der Schichten der Basalmembran ist.

Weiterhin ist Laminin ein Heterotrimer, das eine α-, eine β- und eine γ-Kette enthält. Darüber hinaus ist die Klassifizierung von Laminin die Kettenzusammensetzung. Es treten etwa fünfzehn verschiedene Kettenkombinationen auf in vivo.

Funktionell ist Laminin wichtig für die Zelladhäsion, -differenzierung und -migration. Außerdem spielt Laminin eine Rolle beim Auswachsen und bei der Regeneration von Neuriten. Genau wie Fibronektine vermitteln Integrine die Funktion der meisten Laminine.

Abbildung 2: Laminin 111

Inzwischen können defekte Laminine Muskeldystrophie, Defekte des Nierenfilters (nephrotisches Syndrom) und tödliche Hautbläschenkrankheit (Junctional Epidermolysis bullosa) verursachen..

Ähnlichkeiten zwischen Fibronektin und Laminin

• Fibronektin und Laminin sind zwei Arten von Glykoproteinen mit hohem Molekulargewicht in der ECM.
• Sie sind faserige Proteine.
• Darüber hinaus sind diese Proteine ​​wichtig für die Zelladhäsion, das Wachstum, die Migration und die Differenzierung.
• Darüber hinaus vermitteln Integrin-Oberflächenrezeptoren die Funktion beider Proteintypen.

Unterschied zwischen Fibronektin und Laminin

Definition

Fibronektin bezieht sich auf ein Faserprotein, das an Kollagen, Fibrin und andere Proteine ​​sowie an die Zellmembranen bindet und als Anker und Verbindungselement fungiert. Während Laminin sich auf ein faseriges Protein bezieht, das in der Basalschicht der Epithelien vorhanden ist. Daher erklären diese Definitionen den Hauptunterschied zwischen Fibronektin und Laminin.

Molekulargewicht

Das Molekulargewicht von Fibronectin beträgt etwa 440 kDa, während das Molekulargewicht von Laminin 400 bis 900 kDa beträgt.

Struktur

Ein weiterer Unterschied zwischen Fibronektin und Laminin besteht darin, dass das Fibronektin ein Homodimer ist, während das Laminin ein Heterotrimer ist.

Ort

Ein wichtiger Unterschied zwischen Fibronektin und Laminin ist der Ort des Auftretens. Während Fibronektin in der ECM und im Blutkreislauf auftritt, tritt Laminin hauptsächlich in der Basalschicht auf.

Funktionale Bedeutung

Darüber hinaus ist Fibronektin wichtig für die Wundheilung, während Laminin für die Entwicklung von Neuronen und die Reparatur peripherer Nerven wichtig ist. Dies ist also ein weiterer Unterschied zwischen Fibronektin und Laminin.

Störungen

Außerdem kann ein defektes Fibronektin Krebs und Fibrose verursachen, während defektes Laminin Muskeldystrophie, Defekte des Nierenfilters und tödliche Hautbläschenkrankheit verursachen kann.

Fazit

Fibronektin ist ein Glykoprotein mit hohem Molekulargewicht, das hauptsächlich im ECM vorkommt und an die Integrine gebunden ist. Der lösliche Teil des Fibronektins tritt im Blutplasma auf. Laminin ist ein weiteres Glykoprotein mit hohem Molekulargewicht, das im ECM vorkommt und ein Hauptbestandteil der Basallamina ist. Die Hauptfunktion von Fibronektin und Laminin besteht darin, die Zelladhäsion, das Wachstum, die Differenzierung und die Migration zu unterstützen. Fibronectin hilft bei der Wundheilung, während Laminin bei der Nervenentwicklung und der Reparatur peripherer Nerven hilft. Daher besteht der Hauptunterschied zwischen Fibronektin und Laminin in der Struktur und den Differentialfunktionen.

Verweise:

1. Carlsson, R. et al. "Laminin und Fibronektin bei der Zelladhäsion: Verbesserte Adhäsion von Zellen von der Regenerierung der Leber zum Laminin" Verfahren der National Academy of Sciences der Vereinigten Staaten von Amerika vol. 78,4 (1981): 2403-6. Hier verfügbar

Bildhöflichkeit:

1. "Extrazelluläre Matrixkomponenten des Knorpels" Von Kassidy Veasaw - Eigene Arbeit (CC BY-SA 4.0) über Commons Wikimedia  
2. „Schematische Darstellung von Laminin 111" von Maiaaspe - Eigene Arbeit (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia