Die Wirkung von Inhibitoren kann in zwei Arten als kompetitive Inhibitoren und nicht kompetitive Inhibitoren gefunden werden, die auf der Stelle des Enzyms basieren, an der der Inhibitor bindet. Der Hauptunterschied zwischen kompetitiver Hemmung und nichtwettbewerblicher Hemmung ist der Bei der kompetitiven Hemmung verhindert die Bindung eines Inhibitors die Bindung des Zielmoleküls an die aktive Stelle des Enzyms, während bei einer nicht kompetitiven Hemmung ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert.
Ein Enzym ist ein Makromolekül, das als biologischer Katalysator wirken kann. Enzyme haben Regionen, die als aktive Zentren bekannt sind. Das aktive Zentrum eines Enzyms ist der Ort, an dem ein Zielmolekül bindet. Dieses Molekül ist als Substrat bekannt. Das Substrat bindet an das aktive Zentrum und geht chemische Reaktionen ein. Dies ergibt eine maximale Ausbeute in kurzer Zeit. Das Enzym kann auch recycelt und wiederverwendet werden. Inhibitoren sind Verbindungen, die verhindern können, dass die Substrate eine bestimmte chemische Reaktion eingehen.
1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist Konkurrenzhemmung?
3. Was ist nicht kompetitive Hemmung?
4. Side-by-Side-Vergleich - kompetitive vs. nichtkompetitive Hemmung in tabellarischer Form
5. Zusammenfassung
Kompetitive Inhibierung ist eine Art von Enzyminhibierung, bei der ein Inhibitor an die aktiven Stellen eines Enzyms bindet, wodurch verhindert wird, dass das Substrat an das Enzym bindet. Das aktive Zentrum wird durch den Inhibitor blockiert, sodass das Substrat keinen Raum für die Bindung an das Enzym hat.
Bei diesem Inhibitionstyp sind die an die aktiven Stellen gebundenen Inhibitoren der Form der Substratmoleküle ähnlich (wenn nicht, können die Inhibitoren nicht an die aktive Stelle binden, da die Form der aktiven Stelle nicht zur Form des Substrats passt ). Daher kann das aktive Enzymzentrum nicht gleichzeitig mit dem Inhibitor und dem Substrat binden. Dies führt dazu, dass der Inhibitor mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum konkurriert, was dem Namen kompetitive Inhibierung verleiht.
Abbildung 01: Konkurrenzhemmung in einem Diagramm
Konkurrenzhemmung kann durch Zugabe vieler Substratmoleküle verhindert werden. Dies erhöht die Wahrscheinlichkeit, dass aktive Stellen auf Substrate treffen, anstatt auf Inhibitormoleküle. Die meisten kompetitiven Inhibitoren sind reversibel an das aktive Zentrum gebunden. Dies liegt daran, dass der Inhibitor die Form der aktiven Stelle nicht ändert.
Nichtkompetitive Hemmung ist eine Art Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert. Hier kann der Inhibitor auch dann an das Enzym binden, wenn das Substrat bereits an das aktive Zentrum dieses Enzyms gebunden ist. Daher bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum. Daher besteht keine Konkurrenz zwischen dem Substrat und dem Inhibitor. diese Hemmung ist daher als nicht kompetitive Hemmung bekannt. Dann können das Substrat und der Inhibitor gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden.
Abbildung 2: Nichtkompetitive Hemmung in einem Diagramm
Wenn der Inhibitor zusammen mit dem Substrat an das Enzym gebunden ist, kann das Substrat nicht die gewünschte chemische Reaktion eingehen, um Zielprodukte zu erhalten. Nicht-kompetitive Inhibitoren binden oft irreversibel an das Enzym. Dies liegt daran, dass die Bindung des Inhibitors die Form der aktiven Stelle ändert und die aktive Stelle deaktiviert wird.
Die Form des Inhibitors unterscheidet sich vollständig von der des Substrats, da der Inhibitor nicht um die aktiven Zentren des Enzyms konkurriert. Die nichtkompetitiven Inhibitoren binden an Stellen, die sich in der Nähe einer aktiven Stelle befinden. Diese Bindung bewirkt eine Änderung der Form der aktiven Stelle.
Kompetitive Hemmung vs. nicht kompetitive Hemmung | |
Kompetitive Inhibierung ist eine Art von Enzyminhibierung, bei der ein Inhibitor an die aktiven Stellen eines Enzyms bindet, wodurch verhindert wird, dass das Substrat an das Enzym bindet. | Nichtkompetitive Hemmung ist eine Art Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert. |
Konkurrenz mit dem Substrat | |
Kompetitive Inhibitoren konkurrieren mit dem Substrat um aktive Zentren. | Nichtkompetitive Inhibitoren konkurrieren nicht mit dem Substrat um aktive Zentren. |
Form des Inhibitors | |
Kompetitive Inhibitoren haben eine ähnliche Form wie das Substrat | Nichtkompetitive Inhibitoren haben eine Form, die sich von der Form des Substrats unterscheidet. |
Vorkommen im Enzym | |
Das Substrat und der kompetitive Inhibitor können nicht gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden. | Das Substrat und der nicht kompetitive Inhibitor können gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden. |
Bindungsmethode | |
Die Bindung kompetitiver Inhibitoren an das aktive Zentrum ist reversibel. | Die Bindung nicht kompetitiver Inhibitoren an das aktive Zentrum ist irreversibel. |
Auswirkungen auf die Form der aktiven Site | |
Die Form des aktiven Zentrums ändert sich nicht, wenn ein kompetitiver Inhibitor an das aktive Zentrum bindet. | Die Form des aktiven Zentrums ändert sich, wenn ein Inhibitor an das Enzym gebunden wird. |
Der entscheidende Unterschied zwischen kompetitiver Hemmung und nicht kompetitiver Hemmung besteht darin, dass bei kompetitiver Hemmung die Bindung eines Inhibitors die Bindung des Zielmoleküls an das aktive Zentrum des Enzyms verhindert, während bei nicht kompetitiver Inhibition ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert.
1. "Konkurrenzhemmung". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3. März 2018, Hier verfügbar.
2. "Konkurrenzhemmung". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. März 2018, Hier verfügbar.
3. "Active Site". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. März 2018, Hier verfügbar.
1. "Konkurrenzhemmung" Von Jerry Crimson Mann, modifiziert von TimVickers, vektorisiert von Fvasconcellos - Bild: Wettbewerbshemmung.png (Public Domain) via Commons Wikimedia
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