Antikörper-Antigen-Interaktion ist eine entscheidende Interaktion in Zellen, um gegen Infektionen zu reagieren. Antigene sind die Fremdpartikel, die in die Wirtszellen eindringen. Sie bestehen hauptsächlich aus Polysacchariden oder Glycoproteinen und haben bestimmte Formen. Die Wechselwirkung zwischen Antigen und Antikörper erfolgt entsprechend der korrekten Bindung der beiden Parteien durch nichtkovalente Bindungen wie Wasserstoffbrückenbindungen, Van-der-Waals-Bindungen usw. Diese Wechselwirkung ist reversibel. Affinität und Avidität sind zwei Parameter, die die Stärke der Antigen-Antikörper-Wechselwirkung in der Immunologie messen. Der Hauptunterschied zwischen Affinität und Avidität ist das Affinität ist das Maß für die Stärke der individuellen Wechselwirkung zwischen einem Epitop und einer Bindungsstelle des Antikörpers, während die Avidität das Maß für die Gesamtbindung zwischen antigenen Determinanten und Antigenbindungsstellen des multivalenten Antikörpers ist. Affinität ist ein Faktor, der die Avidität der Antigen-Antikörper-Wechselwirkung beeinflusst.
INHALT
1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist Affinität?
3. Was ist Avidität?
4. Side-by-Side-Vergleich - Affinität gegen Avidität
5. Zusammenfassung
Die Affinität ist ein Maß für die Wechselwirkung zwischen einer Antigenbindungsstelle des Antikörpers und einem Epitop des Antigens. Der Affinitätswert spiegelt das Nettoergebnis der Anziehungs- und Abstoßungskräfte zwischen den einzelnen Epitopen und den einzelnen Bindungsstellen wider. Ein hoher Affinitätswert ist das Ergebnis einer starken Wechselwirkung mit mehr anziehenden Kräften zwischen dem Epitop und der Ab-Bindungsstelle. Ein niedriger Affinitätswert zeigt das geringe Gleichgewicht zwischen anziehenden und abstoßenden Kräften an.
Die Affinität von monoklonalen Antikörpern kann leicht gemessen werden, da sie ein einziges Epitop haben und homogen sind. Polyklonale Antikörper bewerten einen durchschnittlichen Affinitätswert aufgrund ihrer heterogenen Natur und ihrer unterschiedlichen Affinitäten gegenüber den verschiedenen antigenen Epitopen.
ELISA (Enzyme Linked Immunosorbent Assay) ist eine neue Technik in der Pharmakologie, mit der die Affinität der Antikörper gemessen wird. Es ergeben sich genauere, bequemere und informativere Daten zur Affinitätsbestimmung. Antikörper mit hoher Affinität binden sich schnell an das Epitop und bilden eine starke Bindung, die während der immunologischen Tests bestehen bleibt, während Antikörper mit niedriger Affinität die Wechselwirkung auflösen und von den Assays nicht nachgewiesen werden.
Die Avidität eines Antikörpers ist ein Maß für die Gesamtstärke der Bindung zwischen den Antigenen und dem Antikörper. Dies hängt von mehreren Faktoren ab, wie der Affinität des Antikörpers gegenüber dem Antigen, der Valenz von Antigen und Antikörper und der strukturellen Anordnung der Wechselwirkung. Wenn der Antikörper und das Antigen multivalent sind und eine günstige strukturelle Anordnung aufweisen, bleibt die Wechselwirkung aufgrund der hohen Avidität sehr stark. Die Avidität zeigt immer einen höheren Wert als die Summe der individuellen Affinitäten.
Die meisten Antigene sind multimer und die meisten Antikörper sind multivalent. Daher bleiben die meisten Antigen-Antikörper-Wechselwirkungen aufgrund der hohen Avidität des Antigen-Antikörper-Komplexes stark und stabil.
Figure01: Affinität und Avidität eines Antikörpers
Affinität gegen Avidität | |
Affinität bezieht sich auf die Stärke der Wechselwirkung zwischen einem antigenen Epitop mit einer Antigenbindungsstelle des Antikörpers. | Die Avidität ist das Maß für die Gesamtstärke der Wechselwirkung zwischen antigenen Epitopen mit Multivalenzantikörpern. |
Vorkommen | |
Dies tritt zwischen den einzelnen Epitopen und den einzelnen Bindungsstellen auf | Dies geschieht zwischen multivalenten Antigenen und Antikörpern. |
Wert | |
Affinität ist das Gleichgewicht zwischen anziehenden und abstoßenden Kräften. | Avidität kann als ein Wert betrachtet werden, der größer ist als die Summe der individuellen Affinitäten. |
Die Antigen-Antikörper-Interaktion ist eine spezifische, reversible, nicht-kovalente Interaktion, die in immunologischen Studien wichtig ist. Es ist der Enzymsubstrat-Wechselwirkung ähnlich. Spezifisches Antigen bindet an einen spezifischen Antikörper. Affinität und Avidität sind zwei Maße dieser Interaktion. Affinität spiegelt die Stärke einer Wechselwirkung zwischen einem Epitop und einer Antigenbindungsstelle des Antikörpers wider. Die Avidität spiegelt die Gesamtstärke des Antigen-Antikörper-Komplexes wider. Das ist der Unterschied zwischen Affinität und Avidität. Avidität ist das Ergebnis mehrerer Affinitäten, die in einem Antigen-Antikörper-Komplex vorkommen, da die meisten Antigene und Antikörper multivalent sind und mehrere Wechselwirkungen aufrechterhalten, um die Bindung zu stabilisieren.
Verweise:
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2. Sennhauser, F.H., R.A. Macdonald, D.M. Roberton und C.S. Hosking. "Vergleich von Konzentration und Avidität spezifischer Antikörper gegen E. coli in Muttermilch und Serum." Immunologie. US National Library of Medicine, März 1989. Web. 22. März 2017
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