Unterschied zwischen Apoenzym und Holoenzym

Hauptunterschied - Apoenzyme vs Holoenzyme

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die biochemische Reaktionen katalysieren, die in der Zelle stattfinden. Ein Enzym wird nur aktiv, wenn die Zelle die biochemische Reaktion durchführen muss, die von diesem Enzym katalysiert wird. Apoenzym und Holoenzym sind zwei Zustände von Enzymen. Das Hauptunterschied zwischen Apoenzym und Holoenzym ist das Apoenzym ist die katalytisch inaktive Proteinkomponente des Enzyms, während Holoenzym die katalytisch aktive Form des Enzyms ist, bestehend aus dem Apoenzym und dem Cofaktor. Ein Cofaktor kann entweder ein Metallion oder ein kleines organisches Molekül sein. Die Hauptfunktion des Cofaktors ist die Bindung an die Struktur des Apoenzyms, um die Funktion des Enzyms zu unterstützen.

Wichtige Bereiche

1. Was ist Apoenzym?
     - Definition, Fakten, Tätigkeit
2. Was ist Holoenzym?
     - Definition, Fakten, Tätigkeit
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Apoenzyme und Holoenzyme?
     - Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Apoenzym und Holoenzym
     - Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe: Apoenzym, Coenzym, Cofactor, konjugiertes Enzym, Holoenzym, Prothetikgruppe

Was ist ein Apoenzym?

Apoenzym ist die inaktive Form des Enzyms, das sich beim Binden eines Cofaktors aktiviert. Typischerweise sind Apoenzyme in den konjugierten (komplexen) Enzymen vorhanden. Einfache Enzyme sind eine andere Art von Enzymen, die nur aus der Proteinkomponente bestehen. Die Bildung des Holoenzyms ist in gezeigt Abbildung 1.

Abbildung 1: Bildung des Holoenzyms

Ein Apoenzym selbst kann eine Reaktion ohne Cofaktor nicht katalysieren. Nur die Kombination von Apoenzym zusammen mit dem Cofaktor ergibt das katalytisch aktive Enzym.

Was ist ein Holoenzym?

Holoenzym bezieht sich auf das Apoenzym zusammen mit dem Cofaktor, der vollständig und katalytisch aktiv ist. Ein Cofaktor kann entweder ein Metallion oder ein kleines organisches Molekül sein. Die meisten Metallionen sind durch kovalente Bindung oder nicht-kovalente Bindung fest an das Enzym gebunden. Sie sind als prothetische Gruppen bekannt. Kleine organische Moleküle sind als Coenzyme bekannt. Coenzyme können entweder fest oder lose an das Enzym gebunden sein. Prothetische Gruppen können Co-, Cu-, Mn-, Mg-, Fe-, Ni-Ionen usw. sein. Coenzyme können NAD, NADP, FAD, Biotin, Folsäure usw. sein. Cofaktoren, die an das Succinatdehydrogenase-Enzym gebunden sind, sind in gezeigt Figur 2.

2: Kofaktoren der Succinat-Dehydrogenase

Einige Beispiele für Holoenzyme sind DNA-Polymerase und RNA-Polymerase. Diese Enzyme bestehen aus Multiprotein-Untereinheiten. Sie sind also vollständig und komplex. Nur Holoenzyme können eine biochemische Reaktion katalysieren.

Ähnlichkeiten zwischen Apoenzym und Holoenzym

• Apoenzym und Holoenzym sind zwei Zustände eines Enzyms.
• Sowohl das Apoenzym als auch das Holoenzym bestehen aus einer Proteinkomponente.

Unterschied zwischen Apoenzym und Holoenzym

Definition

Apoenzym: Holoenzym bezieht sich auf das Apoenzym zusammen mit dem Cofaktor, der vollständig und katalytisch aktiv ist.

Holoenzym: Das Apoenzym bezieht sich auf die inaktive Form des Enzyms, das bei der Bindung eines Cofaktors aktiviert wird.

Katalytische Aktivität

Apoenzym: Apoenzym ist die inaktive Form des Enzyms.

Holoenzym: Holoenzym ist die katalytisch aktive Form des Enzyms.

Inhalt

Apoenzym: Apoenzym besteht aus dem Proteinteil des Enzyms.

Holoenzym: Das Holoenzym besteht aus dem Apoenzym und einem oder mehreren Cofaktoren.

Komplexität

Apoenzym: Apoenzyme sind unvollständige Enzyme, die weniger komplex sind.

Holoenzym: Holoenzyme sind vollständige und komplexe Enzyme.

Beispiele

Apoenzym: Die katalytischen Komponenten des DNA-Polymeraseenzyms werden als Apoenzyme angesehen.

Holoenzym: Der Multi-Untereinheitskomplex der DNA-Polymerase wird als das Holoenzym angesehen.

Fazit

Apoenzym und Holoenzym sind zwei Zustände von Enzymen, die biochemische Reaktionen innerhalb der Zelle katalysieren. Apoenzym ist die Proteinkomponente des Enzyms, das inaktiv ist. Das Apoenzym wird bei der Bindung eines oder mehrerer Cofaktoren aktiv. Die aktive Form des Apoenzyms ist als Holoenzym bekannt. Der Hauptunterschied zwischen Apoenzym und Holoenzym ist die Struktur und die katalytische Aktivität jedes Zustands des Enzyms.

Referenz:

1. "Strukturelle Biochemie / Enzym / Apoenzym und Holoenzym." Wikibooks, hier verfügbar.

Bildhöflichkeit:

1. "Enzyme" von Moniquepena - Eigene Arbeit (Public Domain) über Commons Wikimedia
2. "Succinat-Dehydrogenase-1YQ3-Elektronenträger" von Richard Wheeler (Zephyris) - basierend auf PDB: 1YQ3. Beschriftete Version von de: Image: Succinate Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia