Unterschied zwischen Proteoglycan und Glycoprotein

Das Hauptunterschied zwischen Proteoglycan und Glykoprotein ist das In Proteoglycanen sind eine oder mehrere Glycosaminoglycan-Ketten an das Protein gebunden, während in Glycoproteinen Oligosaccharid-Ketten an Proteine ​​gebunden sind. Darüber hinaus treten Proteoglykane hauptsächlich im Bindegewebe auf, während Glycoproteine ​​in der Zellmembran vorkommen.

Proteoglycan und Glykoprotein sind zwei Arten von Glykokonjugate in denen Kohlenhydrate kovalent an Proteine ​​gebunden sind. Einige andere Arten von Glykokonjugaten umfassen Glycopeptide, Peptidoglycane, Glycolipide, Lipopolysaccharide usw.

Wichtige Bereiche

1. Was ist ein Proteoglycan?
     - Definition, Struktur, Bedeutung
2. Was ist ein Glykoprotein?
     - Definition, Struktur, Bedeutung
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Proteoglycan und Glycoprotein?
     - Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Proteoglycan und Glycoprotein?
     - Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe

Bindegewebe, Glycokonjugate, Glycoprotein, Glycosaminoglycan, Glycosylierung, Proteoglycan

Was ist ein Proteoglycan?

Ein Proteoglycan ist ein Glykokonjugat, ein Biomolekül mit einem Kernprotein, das kovalent an Glycosaminoglycan (GAG) -Ketten gebunden ist. Glycosaminoglycane oder Mucopolysaccharide sind lange, unverzweigte Polysaccharide, die eine sich wiederholende Disaccharideinheit umfassen. Da Proteoglykane aus Polysacchariden bestehen, handelt es sich um eine Art stark glykosylierter Glykokonjugate. Serin (Ser) -Reste des Proteins dienen als Anknüpfungspunkt an die Glycosaminoglycan-Ketten, und die Anlagerung erfolgt über eine Trisaccharidbrücke. Der Serinrest kommt im Allgemeinen in der Ser-Gly / Ala-X-Gly-Sequenz vor, wobei das X eine der Aminosäuren sein kann. Aber nicht alle Serinreste sind an GAG-Ketten gebunden. Unter physiologischen Bedingungen sind die GAG-Ketten aufgrund der Anwesenheit von Sulfat- und Uronsäuregruppen negativ geladen.  

Abbildung 1: Proteoglycan

Proteoglykane sind einer der Hauptbestandteile der extrazellulären Matrix (ECM), die den Raum um die Zellen ausfüllt. Sie bilden zusammen mit Kollagen Knorpel, die strukturelle und mechanische Unterstützung bieten. Durch die Hydratation aufgrund der Verbindung von Wasser mit Proteoglykanen wirken Knorpel auch polsternd auf die Gelenke. Der unzureichende Abbau von Proteoglycanen im Körper hängt jedoch mit mehreren genetischen Erkrankungen zusammen und kann zu einigen Krankheitszuständen führen.

Was ist ein Glykoprotein?

Ein Glykoprotein ist eine andere Art von Glykokonjugat, das weniger stark glykosyliert ist. In Glycoproteinen sind Oligosaccharidketten oder Glycane die Art von Kohlenhydraten, die kovalent an das Kernprotein gebunden sind. Die Anlagerung von Oligosacchariden erfolgt entweder während kotranslationaler oder posttranslationaler Modifikationen, die als bekannt sind Glykosylierung. Im Allgemeinen werden die extrazellulären Proteine, die ausgeschieden werden sollen, im endoplasmatischen Retikulum glykosyliert. Auch die extrazellulären Segmente der Proteine ​​sind glykosyliert. Dies bedeutet, dass die meisten Proteine ​​in der Zellmembran Glykoproteine ​​sind. Die Hauptfunktion der Proteine ​​in der Zellmembran besteht darin, als Erkennungsmoleküle zu dienen, und sie sind auch an der Zellsignalisierung beteiligt.

Abbildung 2: Glykoprotein in der Zellmembran

Die zwei Haupttypen von Glycoproteinen sind O-verknüpfte Glycoproteine ​​und N-verknüpfte Glycoproteine. In O-verknüpften Glycoproteinen verbindet sich das Kohlenhydrat über das O-Atom der OH-Gruppe der Aminosäuren Serin oder Threonin. In N-verknüpften Glycoproteinen verbindet sich das Kohlenhydrat über das N-Atom der -NH2-Gruppe der Aminosäure Asparagin.

Ähnlichkeiten zwischen Proteoglycan und Glycoprotein

• Proteoglycan und Glykoprotein sind zwei Arten von Glykokonjugaten.
• Beide bestehen aus Proteinen, an die Kohlenhydrate kovalent gebunden sind.
• Sie kommen in der extrazellulären Matrix vor.
• Sie sind an menschlichen Gewebsprozessen sowie an immunologischen Funktionen beteiligt.
• Auch ihre Wirkung auf Wundheilung, virale Pathogene und Leberkrebs werden von Wissenschaftlern bewertet.

Unterschied zwischen Proteoglycan und Glycoprotein

Definition

Ein Proteoglycan bezieht sich auf eine Verbindung, bestehend aus einem Protein, das an Glycosaminoglycan-Gruppen gebunden ist und insbesondere in Bindegewebe vorhanden ist, während sich ein Glycoprotein auf jede Klasse von Proteinen bezieht, die an die Polypeptidkette gebundene Kohlenhydratgruppen aufweisen. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Proteoglycan und Glykoprotein.

Nicht-Proteingehalt

Der Nicht-Proteoglycan-Gehalt eines Proteoglycans beträgt 50 bis 60 Gew .-%, während der Nicht-Proteingehalt eines Glycoproteins 10 bis 15 Gew .-% beträgt.

Struktur

Glycosaminoglycane werden an ein Protein gebunden, um ein Proteoglycan zu bilden, während Oligosaccharide an ein Protein gebunden werden, um ein Glycoprotein zu bilden. Dies ist ein weiterer Hauptunterschied zwischen Proteoglycan und Glycoprotein.

Natur der Ketten

Weiterhin sind die an ein Proteoglycan gebundenen Ketten lang, linear und negativ geladen, während die an ein Glycoprotein gebundenen Ketten kurz sind, verzweigt sind und negativ geladen sein können oder nicht.

Ort

Der Ort des Auftretens ist ein weiterer wichtiger Unterschied zwischen Proteoglycan und Glycoprotein. Proteoglykane kommen hauptsächlich in Bindegeweben vor, während Glykoproteine ​​hauptsächlich auf der Zellmembran vorkommen.

Funktion

Darüber hinaus bieten die Proteoglykane eine strukturelle Unterstützung für das ECM, während Glykoproteine ​​als integrale Membranproteine ​​dienen, die zur Zellerkennung und Signalübertragung beitragen.

Untertypen

Proteoglykane werden nach der Art der GAG klassifiziert, während die zwei Haupttypen von Glykoproteinen N-gebundene Glykoproteine ​​und O-gebundene Glykoproteine ​​sind.

Beispiele

Einige Proteoglycane umfassen Chondroitinsulfat, Dermatansulfat, Keratansulfat, Heparinsulfat usw., während einige Glycoproteine ​​Kollagen, Transferrin, Mucin, Immunglobulin usw. einschließen.

Fazit

Proteoglykane sind die kovalent an die Glycosaminoglykane gebundenen Proteine, während Glycoproteine ​​die kovalent an Oligosaccharide gebundenen Proteine ​​sind. Proteoglykane kommen hauptsächlich im Bindegewebe vor, während Glykoproteine ​​hauptsächlich in der Zelloberfläche vorkommen. Proteoglykane verleihen dem Knorpel eine stärkere und dämpfende Wirkung, und Glykoproteine ​​dienen als integrale Membranproteine ​​bei der Zellerkennung und beim Zellsignalisieren. Der Hauptunterschied zwischen Proteoglycan und Glycoprotein besteht in der Art der an das Protein gebundenen Kohlenhydrate, dem Ort und der Funktion.

Referenz:

1. Moss, G P. "Nomenklatur von Glycoproteinen, Glycopeptiden und Peptidoglycanen". Glycopeptide, Queen Mary University of London, hier erhältlich

Bildhöflichkeit:

1. “Glycosaminoglycans2" von Mfigueiredo - Eigene Arbeit (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia 
2. “OSC Microbio 03 04 EukPlasMem” von CNX OpenStax - (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia