Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin

Das Hauptunterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin liegt das tRypsin spaltet an den C-terminalen Arginin- und Lysinresten, während das Chymotrypsin an den C-terminalen Phenylalanin-, Tryptophan- und Tyrosinresten spaltet. Dies bedeutet, dass Trypsin auf basische Aminosäuren einwirkt, während Chymotrypsin auf aromatische Aminosäuren einwirkt. 

Trypsin und Chymotrypsin sind zwei Arten von Protein-Verdauungsenzymen, die Peptidbindungen am C-Terminus spalten. Sie werden von den exokrinen Drüsen des Pankreas in ihren inaktiven Formen, den sogenannten Zymogenen, ausgeschieden. 

Wichtige Bereiche 

1. Was ist Trypsin?
     - Definition, Fakten, Rolle
2. Was ist Chymotrypsin?
     - Definition, Fakten, Rolle
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Chymotrypsin?
     - Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin?
     - Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe 

Chymotrypsin, Chymotrypsinogen, Pankreas, proteolytische Enzyme, Trypsin, Trypsinogen

Was ist Trypsin? 

Trypsin ist eine Serinprotease mit einer Substratspezifität gegenüber basischen Aminosäuren wie Lysin und Arginin. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und in seiner inaktiven Form, Trypsinogen genannt, ausgeschieden. Die Aktivierung von Trypsinogen erfolgt durch Entfernung des terminalen Hexapeptids mit der Wirkung von Enterokinase. Die zwei Haupttypen von Trypsin sind α- und β-Trypsin. 

Abbildung 1: Trypsin-Wirkmechanismus

Trypsin ist ein wichtiges Enzym, das für andere Zwecke außer seiner Funktion im Verdauungssystem verwendet wird. Es wird auch bei der Gewebedissoziation und bei der Zellernte aus Kulturen verwendet.  

Was ist Chymotrypsin? 

Chymotrypsin ist eine Serin-Endopeptidase mit einer Substratspezifität gegenüber den Phenylalanin-, Tryptophan- und Tyrosin-Seitenketten, die hauptsächlich große hydrophobe Reste sind. Es wird von Azinuszellen des Pankreas produziert und in seiner inaktiven Form, Chymotrypsinogen genannt, ausgeschieden. Die Aktivierung von Chymotrypsinogen erfolgt im Wesentlichen durch die enzymatische Wirkung von Trypsin. Die zwei Haupttypen von Chymotrypsin sind Chymotrypsin A und B.  

Abbildung 2: Chymotrypsin Active Site

Die Struktur von Trypsin und Chymotrypsin ist ähnlich, mit Ausnahme der S1-Stelle von Chymotrypsin, die die substratspezifische Katalyse von Chymotrypsin ergibt.  

Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Chymotrypsin 

• Trypsin und Chymotrypsin sind proteolytische Enzyme, die von der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden werden. 
• Sie werden im Zwölffingerdarm in den Dünndarm abgegeben. 
• Beide werden in ihrer inaktiven Form ausgeschieden. Die aktiven Zentrumsreste sowohl von Trypsin als auch von Chymotrypsin sind Histidin, Aspartat und Serin. 
• Sie helfen bei der enzymatischen Verdauung von Proteinen. 
• Geringe Mengen von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl sind Indikatoren für Mukoviszidose und Pankreaserkrankungen wie Pankreatitis. 

Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin 

Definition 

Trypsin bezieht sich auf ein Verdauungsenzym, das Proteine ​​im Dünndarm abbaut, die von der Bauchspeicheldrüse als Trypsinogen ausgeschieden werden, während sich Chymotrypsin auf ein Verdauungsenzym bezieht, das von der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden und durch Trypsin in die aktive Form überführt wird. 

Typen 

Das α- und das β-Trypsin sind die zwei Arten von Trypsin, während die Chymotrypsin A und B die zwei Arten von Chymotrypsin sind. 

Inaktives Formular  

Die inaktive Form von Trypsin ist auch Trypsinogen, während die inaktive Form von Chymotrypsin Chymotrypsinogen ist. 

Aktivierung 

Außerdem wird Trypsinogen durch Enterokinase aktiviert, während Chymotrypsinogen durch Trypsin aktiviert wird.

Enzymatische Wirkung 

Darüber hinaus hydrolysiert Trypsin Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von Lysin oder Arginin, während Chymotrypsin Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin hydrolysiert. Dies ist ein Hauptunterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin.

Inhibitoren 

Darüber hinaus sind die Inhibitoren von Trypsin DFP, Aprotinin, Ag +, EDTA, Benzamidin usw., während die Inhibitoren von Chymotrypsin Hydroxymethylpyrrole, Boronsäuren, Courmarinderivate, Peptidylaldehyde usw. sind. 

Anwendungen 

In Anbetracht der Anwendungen wird Trypsin bei der Gewebedissoziation, bei der Zellernte, bei der Mitochondrienisolation, in vitro-Proteinstudien usw. verwendet, während Chymotrypsin bei der Sequenzanalyse, Peptidsynthese, Peptidkartierung, Peptidfingerprinting usw. verwendet wird. 

Fazit 

Trypsin ist das proteinverdauende Enzym, das die Peptidbindungen an den C-terminalen basischen Aminosäuren wie Lysin und Arginin spaltet. Chymotrypsin ist jedoch ein weiteres proteinverdauendes Enzym, das Peptidbindungen an den C-terminalen großen hydrophoben Aminosäuren wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin spaltet. Sowohl Trypsin als auch Chymotrypsin werden von der Bauchspeicheldrüse in ihrer inaktiven Form ausgeschieden. Der Hauptunterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin ist die Art der enzymatischen Wirkung. 

Referenz:

1. "Trypsin". Catalase - Worthington Enzyme Manual, hier erhältlich
2. "Chymotrypsin". Catalase - Worthington Enzyme Manual, hier erhältlich

Bildhöflichkeit:

1. "BAPNA-Test" von Volker Gatterdam - Eigene Arbeit (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia 
2. “Chymotrypsin” von Jcwhizz (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia