Was ist die aktive Stelle eines Enzyms?

Biochemische Reaktionen in lebenden Zellen werden durch Enzyme katalysiert. Die Enzyme werden in ihrer inaktiven Form synthetisiert, die sich anschließend in die aktive Form umwandelt. Die Aktivität eines Enzyms wird durch die Aminosäuresequenz der Primärstruktur bestimmt. Substrate binden an das aktive Zentrum des Enzyms, um eine bestimmte chemische Reaktion spezifisch zu beschleunigen. Die aktive Stelle eines Enzyms umfasst eine Substratbindungsstelle und eine katalytische Stelle. Die spezifische chemische Umgebung, die von den Aminosäureresten im aktiven Zentrum entwickelt wird, bestimmt, welche Substrate an das Enzym binden können.

Dieser Artikel erklärt,

1. Was sind Enzyme und wie funktionieren sie?
2. Was ist die aktive Stelle eines Enzyms?
3. Wie binden ein Enzym und ein Substrat?

Was sind Enzyme und wie funktionieren sie?

Ein Enzym ist ein Proteinmolekül, das als biologischer Katalysator wirken kann. Die Moleküle, auf die Enzyme wirken, werden Substrate genannt. Verschiedene Moleküle, die durch die Einwirkung eines Enzyms auf ein bestimmtes Substrat entstehen, werden Produkte genannt. Enzyme katalysieren biochemische Reaktionen, indem sie ihre Aktivierungsenergie senken. Die Katalyse der Reaktion durch ein Enzym erhöht die Geschwindigkeit dieser bestimmten Reaktion in der Zelle. Einige Enzyme können dieselbe Reaktion katalysieren. Sie werden Isozyme genannt. Ein einzigartiger Satz von etwa 3000 Enzymen ist für die Synthese genetisch programmiert, um einer Zelle eine Individualität zu verleihen. Neben Proteinen können RNA-Moleküle wie Ribozyme auch als Enzyme wirken. Wenn ein Enzym defekt wird, wäre der Effekt katastrophal.

Enzyme besitzen drei charakteristische Merkmale. Die Hauptfunktion eines Enzyms besteht darin, die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen. Zweitens wirkt ein bestimmtes Enzym spezifisch auf ein bestimmtes Substrat und erzeugt ein Produkt. Drittens können Enzyme von einer niedrigen Aktivität zu einer hohen Aktivität und umgekehrt reguliert werden. Die Bindung eines Substrats an ein Enzym, wodurch das Produkt durch Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit und die Freisetzung des Produkts erzeugt wird, ist in gezeigt Abbildung 1.

Abbildung 1: Die Wirkung eines Enzyms

Die Aktivität eines Enzyms hängt hauptsächlich von seiner Aminosäuresequenz der Proteinkette ab. Enzyme werden als lineare Sequenz von Aminosäuren synthetisiert, die als Primärstruktur bezeichnet wird. Die Primärstruktur faltet sich spontan zu einer 3D-Struktur, die aus Alpha-Helices und / oder Beta-Sheets besteht, die als Sekundärstruktur bezeichnet werden. Die Sekundärstruktur des Enzyms faltet sich wieder zu einer kompakten 3D-Struktur, die als Tertiärstruktur bezeichnet wird. Die Tertiärstruktur des Enzyms liegt in seiner inaktiven Form vor.

Der Polypeptid- oder Proteinteil des Enzymkomplexes wird als Apoenzym bezeichnet. Die inaktive Form des Apoenzyms in der ursprünglich synthetisierten Struktur wird als Proenzym oder Zymogen bezeichnet. Mehrere Aminosäuren werden aus dem Zymogen entfernt, um den Polypeptidteil in ein Apoenzym umzuwandeln. In den meisten Fällen kombiniert sich das Apoenzym mit anderen als Cofaktoren bezeichneten Verbindungen, um eine Reaktion zu katalysieren. Die Kombination von Apoenzym und Cofaktor wird als Holoenzym bezeichnet. Die Beziehung zwischen Apoenzym, Cofaktor und Holoenzym ist in gezeigt Figur 2.

Abbildung 2: Apoenzym, Cofaktor und Holoenzym

Was ist die aktive Stelle eines Enzyms?

Das aktive Zentrum eines Enzyms ist der Bereich, in dem spezifische Substrate an das Enzym binden und die chemische Reaktion katalysieren. Die Substratbindungsstelle bildet zusammen mit der katalytischen Stelle die aktive Stelle des Enzyms. Das Enzym bindet an ein bestimmtes Substrat, um eine chemische Reaktion zu katalysieren, die das Substrat auf irgendeine Weise verändert. Das Substrat ist kleiner als sein Enzym. Das Substrat ist durch das aktive Zentrum im Enzym perfekt ausgerichtet. Eine oder mehrere Substratbindungsstellen können in einem Enzym gefunden werden. Die katalytische Stelle tritt neben der Bindungsstelle auf und führt die Katalyse durch. Es besteht aus zwei bis vier Aminosäuren, die an der Katalyse beteiligt sind. Die Aminosäuren, die das aktive Zentrum bilden, befinden sich in verschiedenen Teilen der Aminosäuresequenz des Enzyms. Daher sollte sich die Primärstruktur des Enzyms in seine 3D-Struktur falten, sodass das aktive Zentrum zusammenkommen kann. Das aktive Zentrum des Enzyms, das Lysozym, ist in gezeigt Figur 3. Das Substrat, Peptidoglycan, ist in schwarzer Farbe dargestellt.

3: Aktive Stelle des Enzyms

Enzyme, die sich vom aktiven Zentrum unterscheiden, enthalten Taschen, die an Effektormoleküle binden und die Konformation oder Dynamik des Enzyms verändern. Diese Taschen sind als allosterische Stellen bekannt, die an der allosterischen Regulierung der Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms beteiligt sind.

Wie binden ein Enzym und ein Substrat?

Die Bindungsstelle des Enzyms bindet substratspezifisch an das Substrat. Diese Bindung richtet das Substrat für die Katalyse aus. Die Aminosäurereste, die sich in der Bindungsstelle des Enzyms befinden, können schwach sauer oder basisch sein; hydrophil oder hydrophob; und positiv geladen, negativ geladen oder neutral. Die sehr spezifische chemische Umgebung innerhalb der Bindungsstelle bestimmt die Spezifität eines Enzyms. Temporäre kovalente Wechselwirkungen wie Van-der-Waals-Kräfte, hydrophile / hydrophobe Wechselwirkungen oder Wasserstoffbrücken werden durch die aktive Stelle mit dem Substrat gebildet. Das Enzym bildet zusammen mit dem Substrat den Enzym-Substrat-Komplex. 

Die Bindung des Substrats an das Enzym kann in zwei Mechanismen erfolgen: Lock-and-Key-Modell und induziertes Fit-Modell. Das schlüsselloses Modell stellt fest, dass das Substrat in einem Augenblick genau mit dem Enzym übereinstimmt. Die Bindung verändert leicht die Struktur des Enzyms. Nur die Substrate mit der richtigen Größe und Form können sich mit dem Enzym in einem Lock-and-Key-Modell verbinden. Während der induziertes Fit-Modell, Die Form des aktiven Zentrums des Enzyms ändert sich kontinuierlich als Reaktion auf die Substratbindung. Dies erklärt, warum andere Moleküle an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Diese dynamische Bindung des Substrats an ein Enzym stabilisiert jedoch das Substrat und erhöht die Geschwindigkeit der biochemischen Reaktion. Hexokinase ist ein Enzym, das seine Form ändert und in die Form seiner Substrate Adenintriphosphat und Xylose passt. Das induzierte Fit-Modell der Hexokinase ist in gezeigt Figur 4.  Bindungsstellen und Substrate werden in blauen und schwarzen Farben dargestellt.

4: Induziertes Fit-Modell von Hexokinase

Die Katalyse einer chemischen Reaktion durch ein Enzym kann auf verschiedene Weise erfolgen, wodurch die Aktivierungsenergie der chemischen Reaktion verringert wird. Erstens stabilisieren Enzyme den Übergangszustand, indem sie eine komplementäre Ladungsverteilung zu der des Übergangszustands erzeugen und deren Energie senken. Zweitens fördern Enzyme einen alternativen Reaktionsweg, der einen zweiten Übergangszustand mit niedrigerer Energie als der des ursprünglichen Übergangszustands enthält. Drittens destabilisieren Enzyme den Grundzustand des Substrats.

Fazit

Enzyme sind chemische Reaktionen, die die Geschwindigkeit biochemischer Reaktionen in lebenden Zellen erhöhen. Die meisten Enzyme sind Proteine, die in ihrer Primärstruktur synthetisiert werden. Diese Aminosäureketten falten sich zu ihren 3D-Strukturen und bilden die aktive Form von Enzymen. Diese Faltung schafft eine Tasche im Enzym, die als aktive Stelle bezeichnet wird. Substrate binden spezifisch an das aktive Zentrum des Enzyms und erhöhen so die Geschwindigkeit der biochemischen Reaktionen, die im Körper ablaufen.

Referenz:
1. "Die Rolle von Enzymen bei biochemischen Reaktionen." Enzyme. N.p., n. D. Netz. 21. Mai 2017. .
2. "Enzyme und die aktive Stelle". Khan Academy. N.p., n. D. Netz. 21. Mai 2017. .
3. "Enzymaktives Zentrum und Substratspezifität". Grenzenlos. 17. November 2016. Web. 21. Mai 2017.

Bildhöflichkeit:
1. "Induziertes Fit-Diagramm" Von Created by TimVickers, vektorisiert von Fvasconcellos - Zur Verfügung gestellt von TimVickers (Public Domain) über Commons Wikimedia
2. „Enzyme“ von Thomas Shafee - Eigene Arbeit (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia
3. "Enzymstruktur" Von Thomas Shafee - Eigene Arbeit (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia
4. "Hexokinase-induzierte Passform" Von Thomas Shafee - Eigene Arbeit (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia