Was ist der Unterschied zwischen Glykation und Glykosylierung?

Das Hauptunterschied zwischen Glykation und Glykosylierung ist das Glykation ist die kovalente Anlagerung von freien Zuckern an die Proteine ​​im Blutstrom, während die Glykosylierung eine posttranslationale Modifikation von Proteinen ist, bei der ein definiertes Kohlenhydrat zu einer vorbestimmten Region eines Proteins hinzugefügt wird. Darüber hinaus beeinflusst die Glykation sowohl die Funktion als auch die Stabilität von Proteinen, während die Glykosylierung ein ausgereiftes Protein produziert, das funktionell ist.

Glykation und Glykosylierung sind zwei Mechanismen, die den Proteinen Kohlenhydrate hinzufügen. Außerdem, nicht-enzymatische Glykosylierung ist eine andere Bezeichnung für Glykation, während Glykosylierung ein enzymatischer Prozess ist.

Wichtige Bereiche

1. Was ist Glykation?
     - Definition, Ort, Prozess, Auswirkung auf Proteine
2. Was ist Glykosylierung?
     - Definition, Ort, Prozess, Auswirkung auf Proteine
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Glykation und Glykosylierung?
     - Überblick über allgemeine Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Glykation und Glykosylierung?
     - Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe

Kohlenhydrate, Glykation, Glykosylierung, posttranslationale Modifikationen, Proteinreifung

Was ist Glykation?

Glykationen sind ein nicht-enzymatischer Prozess, der im Blutkreislauf stattfindet. Es fügt kovalent freie Zucker zu Proteinen hinzu. Da Glykation kein enzymatischer Prozess ist, handelt es sich um einen spontanen Prozess, der nicht unter Kontrolle ist. Aufgrund der irreversiblen Zugabe von Zuckern oder Zuckerabbauprodukten zu den Proteinen ist Glykation außerdem eine Art Proteinschaden. Dies bedeutet, dass die Glykation sowohl die Stabilität als auch die Funktionalität von Proteinen verringert.

Abbildung 1: Glykation

Darüber hinaus ist Glykation eine chemische Kaskade, deren erster Schritt die Kondensation ist. Dieser Schritt ist nicht enzymatisch und auch reversibel. Sie tritt zwischen der Carbonylgruppe eines reduzierenden Zuckers und der Amingruppe eines Proteins oder Peptids auf. Diese Art von Reaktion ist als Schiffsche Base-Reaktion bekannt. Dieser Schritt ist zeitaufwändig. Das Endprodukt ist hier eine nicht stabile Shiff-Base oder Aldimin. Dann setzt dieses Aldimin spontan stabileres Ketoamin um, das auch als Amadori-Produkt bezeichnet wird. Darüber hinaus kann es durch verschiedene Prozesse weiter abgebaut werden, wobei Furfurale, Reduktone und Fragmentierungsprodukte gebildet werden. Schließlich werden die durch die Glykation gebildeten polymorphen Verbindungen gemeinsam als Advanced Glycation End Products (AGEs) bezeichnet..

Leider sind einige AGEs gutartig, während die anderen reaktiver sind als die Originalzucker. Daher beziehen sie sich auf viele altersbedingte chronische Erkrankungen, darunter Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Alzheimer-Krankheit, periphere Neuropathie und Krebs.

Was ist Glykosylierung?

Die Glykosylierung ist ein wichtiger biologischer Prozess, der sowohl im endoplasmatischen Retikulum als auch im Golgi-Apparat auftritt. Es ist hauptsächlich eine Art posttranslationaler Modifikation, die für die Produktion eines funktionellen Proteins aus einem unreifen Protein verantwortlich ist. Daher erleichtert die Glykosylierung die richtige Proteinfaltung. daher erhöht dies die Stabilität des Proteins. Zum Beispiel ist die Glykosylierung ein enzymvermittelter Prozess. Daher wird ein definiertes Kohlenhydrat zu einer vorbestimmten Region eines Proteins hinzugefügt. Der Prozess der Glykosylierung kann auch reguliert werden, indem die Wirkung des Enzyms reguliert wird.

Figur 2: N-Verknüpfte Glykosylierung

Während der Glycosylierung reagiert die Carbonylgruppe eines Zuckers (Glycosyldonor) mit der Hydroxyl- oder Amingruppe des Proteins (Glycosylakzeptor). In der Zelle treten verschiedene Arten von Glykosylierungen auf, einschließlich

• N-verknüpfte Glykosylierung - Glykane, die an einen Stickstoff von Asparagin- oder Argininseitenketten gebunden sind
• O-verknüpfte Glykosylierung - Glykane, die an den Hydroxylsauerstoff von Serin-, Tyrosin-, Threonin-, Hydroxylysin- oder Hydroxyprolin-Seitenketten gebunden sind, oder an Sauerstoffen auf Lipiden wie Ceramid
• Glycosylierung von Phosphoserin - Phosphoglykane einschließlich Mannose, Xylose oder Fucose, die durch Phosphat eines Phosphoserins verbunden sind;
• C-Manosylierung - Zu einem Kohlenstoff an einer Tryptophan-Seitenkette wird Zucker hinzugefügt
• Glypiation - Zugabe eines GPI-Ankers, der Proteine ​​über Glycan-Verknüpfungen mit Lipiden verbindet.

Ähnlichkeiten zwischen Glykation und Glykosylierung

• Glykation und Glykosylierung sind zwei Mechanismen, die den Proteinen Kohlenhydrate hinzufügen.
• In beiden Prozessen werden kovalente Bindungen zwischen Kohlenhydraten und Proteinen gebildet.
• Beide beeinflussen auch die Funktionalität von Proteinen.

Unterschied zwischen Glykation und Glykosylierung

Definition

Glykation bezieht sich auf die Bindung eines Zuckermoleküls an ein Protein oder Lipidmolekül ohne enzymatische Regulierung, während sich die Glykosylierung auf die kontrollierte enzymatische Modifikation eines organischen Moleküls, insbesondere eines Proteins, durch Zugabe eines Zuckermoleküls bezieht. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen Glykation und Glykosylierung.

Bedeutung

Darüber hinaus ist Glykation die kovalente Zugabe von freien Zuckern zu den Proteinen im Blut, während Glykosylierung eine Art posttranslationale Modifikation ist, die entweder im endoplasmatischen Retikulum oder im Golgi-Apparat auftritt.

Enzymatisch / nicht enzymatisch

Glykation ist eine Art nicht-enzymatischer Modifikation, während Glykosylierung eine Art enzymatischer Modifikation ist. Dies ist also ein weiterer Unterschied zwischen Glykation und Glykosylierung.

Verordnung

Da Glykation kein enzymatischer Prozess ist, ist es auch kein regulierter Prozess. Im Gegensatz dazu ist die Glykosylierung ein regulierter Prozess.

Arten von Kohlenhydraten hinzugefügt

Die hinzugefügten Zuckerarten sind auch ein signifikanter Unterschied zwischen der Glykation und der Glykosylierung. Glukose, Fruktose oder Galaktose sind die durch Glykation hinzugefügten Zucker, während Glykane, Mannose, Xylose, Fukose usw. die durch Glykosylierung hinzugefügten Zucker sind.

Art der betroffenen Proteine

Ein weiterer Unterschied zwischen Glykation und Glykosylierung besteht darin, dass Glykation in reifen Proteinen auftritt, während Glykosylierung in unreifen oder unmodifizierten Proteinen auftritt.

Wirkung auf das Protein

Darüber hinaus macht Glykation das Protein nicht funktionell, während Glykosylierung das Protein funktional macht. Außerdem verringert die Glykation die Stabilität des Proteins, während die Glykosylierung die Stabilität des Proteins erhöht.

Fazit

Glykation ist die nichtenzymatische Zugabe von Zuckern zu den Proteinen im Blutkreislauf. Es reduziert die Stabilität sowie die Funktionalität des Proteins drastisch. Auf der anderen Seite ist Glykosylierung die enzymatische Addition von Zuckern an unreife Proteine. Es kommt im endoplasmatischen Retikulum oder Golgi-Apparat vor. Am wichtigsten ist, dass die Glykosylierung eine posttranslationale Modifikation ist, die für die Produktion eines funktionellen Proteins verantwortlich ist. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Glykation und Glykosylierung.

Referenz:

1. Gkogkolou, Paraskevi und Markus Böhm "Fortgeschrittene Glykationsendprodukte: Schlüsselakteure bei der Hautalterung?" Dermato-Endocrinology vol. 4,3 (2012): 259–70. Hier verfügbar
2. Lodish H. Berk A. Zipursky SL et al. Molekulare Zellbiologie. 4. Ausgabe. New York: W. H. Freeman; 2000. Abschnitt 17.7, Proteinglycosylierung im ER- und Golgi-Komplex. Hier verfügbar

Bildhöflichkeit:

1. "AGE-Akkumulation" Von Jasper Dijkstra - (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia  
2. „N-gebundene glycosidische Bindung“ von Tpirojsi - Eigene Arbeit (Public Domain) über Commons Wikimedia